本文已被：浏览 3485次 下载 443次
投稿时间：2021-05-30
投稿时间：2021-05-30
中文摘要: 该文利用硫黄素T（thioflavin T，ThT）荧光、刚果红、透射电子显微镜、圆二色谱（circular dichroism，CD）、细胞试验和分子对接等方法，对红景天苷抑制β-淀粉样蛋白40（amyloid β-peptide 40，Aβ40）的聚集、缓解细胞毒性进行分析。ThT荧光、刚果红和透射电镜试验均证明红景天苷能抑制Aβ40聚集，且呈剂量依赖性，当红景天苷的浓度为2.0×10-4mol/L时，ThT荧光强度降低约（61.86±0.96）%。圆二色谱结果表明，红景天苷能减少β-折叠结构的形成。此外，红景天苷还能缓解Aβ40诱导的细胞毒性，在浓度为2.0×10-4mol/L时，使细胞稳定性从（46.67±1.70）%提高到（80.89±1.23）%。分子对接表明，红景天苷可与Aβ40通过氢键结合，并稳定其α-螺旋构象。
Abstract:The inhibitory ability of salidroside on aggregation and cytotoxicity of amyloid β-peptide 40（Aβ40）was methodically analyzed using thioflavin T（ThT）fluorescence，Congo red transmission electron microscope（TEM），circular dichroism（CD），cell test and molecular docking.ThT，Congo red and TEM experiments showed that salidroside could inhibit Aβ40 aggregation in a dose-dependent manner.When salidroside concentration was increased to 2.0×10-4mol/L，ThT intensity decreased by（61.86±0.96）%.CD results revealed that salidroside could reduce the formation of β -sheet structures.Moreover，salidroside attenuated Aβ40-induced cytotoxicity，which increased cell viability from（46.67±1.70）% to（80.89±1.23）%，at a concentration of 2.0×10-4mol/L.In addition，molecular docking showed that salidroside could directly bind to Aβ40 and stabilize α-helical structure.
文章编号：202119001 中图分类号： 文献标志码：
基金项目:国家自然科学基金（21575102）；国家重点研发计划（2020YFF0305002）
| Author Name | Affiliation |
引用文本：
津ICP备20000603号-1