海湾扇贝原产于美国大西洋海域，1982年引入我国，现已成为我国海洋养殖业三大支柱产业之一。因扇贝肉极易腐败变质，目前除鲜销外，主要加工形式为冷冻、干制、制罐等，加工方式较为单一。近年来，水产凝胶制品因其高蛋白、低脂肪、食用方便快捷，深受广大消费者的喜爱。利用扇贝加工凝胶制品是拓宽加工途径、提高其附加值的有效手段。凝胶强度是衡量水产凝胶制品品质的重要指标，目前水产凝胶制品最常见的加工方式是将其原料肉糜与2%～3%食用盐混合斩拌，使盐溶性蛋白质有效溶出，在后续加热过程中，这些盐溶性蛋白质进一步解折叠，暴露出更多的活性位点，有利于蛋白质分子之间加强聚合作用，形成有序蛋白质网络[1]，增大制品的硬度和弹性。然而，过量摄入食盐会增加人体心脑血管疾病的发生风险[2]，因此，低盐水产凝胶制品的开发已成为本领域的研究热点和重要方向之一。
国内外改善低盐凝胶制品凝胶强度的方法主要包括添加食盐替代品（如L-精氨酸、氯化钙等）[3]、添加外源性添加剂（如亲水胶体、植物蛋白、酶等）[4]、采用非热处理技术加工（如超声波、超高压、微波等）[5-6]。其中，外源性添加剂是食品工业普遍采用的方法，具有方便、高效、成本低廉的优势，但单一添加剂效果有限，因此，多种添加剂的联合使用受到越来越多的关注。
谷氨酰胺转氨酶（transglutaminase，TG酶）是一种具有活性中心的单体蛋白质，添加到肉制品中能够催化酰基转移反应，促进蛋白质分子内部谷氨酰胺残基水解、蛋白质分子之间的交联以及改善氨基酸与蛋白质分子之间的连接，对水产凝胶制品的凝胶特性具有显著改善效果。Zhong等[7]研究发现，在银鱼鱼糜中单独添加TG酶能够有效提高鱼糜的凝胶强度和持水力。Mi等[8]在栉孔扇贝闭壳肌肉糜中协同添加大豆分离蛋白与TG酶，结果表明，单独添加TG酶可有效改善栉孔扇贝闭壳肌的凝胶特性，且能诱导大豆分离蛋白与栉孔扇贝闭壳肌肉糜进行凝胶化作用，增强贝糜凝胶的强度。Feng等[9]研究表明添加TG酶可明显增强贝糜凝胶的凝胶强度和质构特性。
钙离子是水产凝胶制品加工中常用的添加剂，包括有机钙、无机钙和生物钙。研究发现，不同形式的钙盐（如葡萄糖酸钙、乳酸钙等）可以提高水产品中内源性谷氨酰胺转氨酶的活性，从而催化氨基酸残基交联，得到更致密的凝胶网络[10]；钙离子的正电荷还可与带有负电荷的肌原纤维蛋白之间形成蛋白质-钙-蛋白质的钙桥结构，强化蛋白质网络结构，提高凝胶硬度[11-12]；钙盐具有促进肌球蛋白变性展开的作用，降低凝胶化过程中α-螺旋的含量，促进蛋白质疏水相互作用和二硫键的形成[13]。Sang等[14]研究发现，在大黄鱼鱼糜中添加乳酸钙，显著提高了鱼糜的凝胶强度和白度，降低了蒸煮损失，当乳酸钙添加量为1.5%时，保水性达到最佳水平。暴伊芮等[15]在海鲈鱼鱼糜中添加适量钙离子，使不经漂洗工序处理的海鲈鱼鱼糜达到传统鱼糜生产工艺处理所得的鱼糜凝胶品质。但钙离子及其与TG酶联合使用对海湾扇贝柱贝糜凝胶的改善作用鲜有研究，因此本文以海湾扇贝柱贝糜凝胶为原料，研究TG酶与乳酸钙（calcium lactate，CL）单独添加及协同添加对贝糜凝胶性和蛋白质变化的影响，以期为低盐海湾扇贝糜工业化生产提供相关依据。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
冷冻海湾扇贝柱、食盐：市售；聚酰胺塑料肠衣（食品级）：大连宗百味食品配料有限公司；谷氨酰胺转氨酶（酶活120 U/g）：山东元泰生物有限公司；乳酸钙（食品级）：河南金丹乳酸科技股份有限公司；20 mmol/L磷酸缓冲液（含0.1 mol/L NaCl、1 mmol/L乙二胺四乙酸，pH7.0）、25 mmol/L磷酸盐缓冲液（含0.6 mol/L NaCl，pH7.0）、0.2 mol/L磷 酸 盐 缓 冲 液（pH7.0）、Tris-甘氨酸电泳缓冲液（5×）、戊二醛固定液（2.5%）：北京雷根生物技术有限公司；十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate polyacrylamide，SDS-PAGE）凝胶制备试剂盒、SDS-PAGE加样缓冲液（reducing 5×）：康为世纪生物科技有限公司；彩色预染蛋白Marker：上海威奥生物科技有限公司；无水乙醇（分析纯）：国药集团化学试剂有限公司。
1.2 仪器与设备
绞肉机（JS39D-250）：浙江苏泊尔股份有限公司；水浴锅（H.SWX-600BS）：金坛市朗博仪器制造有限公司；食品物性分析仪（TMS-Pro）：美国FTC公司；色彩色差仪（CR-400）：柯尼卡美能达公司；高速分散器（Scientz-10）：宁波新芝生物科技有限公司；酶标仪（1510）：上海市浦东新区金桥出口加工区；台式高速冷冻离心机（TGL21M）：湖南易达京华仪器有限公司；电泳仪（JY300C）：北京君意东方电泳设备有限公司；扫描电子显微镜（Thermo Fisher PrismaE）：美国赛默飞世尔科技有限公司；电热鼓风干燥箱（101-0AB）：天津市泰斯特仪器有限公司；电子分析天平（CP214）：奥斯豪仪器（上海）有限公司；紫外可见分光光度计（TU1810）：北京普析通用仪器有限公司；核磁共振分析仪（MicroMR20-025V）：苏州纽迈分析仪器股份有限公司。
1.3 试验方法
1.3.1 海湾扇贝柱贝糜凝胶的制备
冷冻海湾扇贝柱于4 ℃冰箱解冻后，将扇贝柱用绞肉机斩拌成均匀贝糜。试验分为24组，每组称取100 g贝糜，加入1% 食盐、CL（以钙计）和TG酶。混合物斩拌2 min后，将贝糜挤入聚酰胺塑料肠衣并排出气泡，两端用绳子扎紧密封。将样品置于40 ℃水浴中加热30 min，然后置于90 ℃水浴中加热20 min。凝胶成型后立即用流水冷却，置于4 ℃冰箱中冷却24 h后待测，每个处理重复3次。不同处理组CL（以钙计）和TG酶添加量见表1。
表1 不同处理组TG 酶和乳酸钙的添加量
Table 1 Addition amount of TGase and CL in different treatment groups
处理组1 2 3 4 5 6 7 8 9 1 0 11 12 TG 酶/%0.0 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 0.0 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 CL/%0.0 0.0 0.0 0.0 0.0 0.0 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2 0.2处理组13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 TG 酶/%0.0 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 0.0 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6 CL/%0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.3 0.4 0.4 0.4 0.4 0.4 0.4
1.3.2 凝胶强度的测定
参考Feng等[9]的方法，将凝胶样品切成圆柱体（20 mm×20 mm），使用食品物性分析仪和球形探头（直径5 mm，P/5S）分析凝胶强度。试验速度为1 mm/s，压缩形变量为50%，触发力为1.5 N，测量过程中的破断力与破断距离乘积即为凝胶强度。
1.3.3 白度的测定
贝糜凝胶从4 ℃冰箱中取出恢复至室温，将样品切成5 mm×5 mm×5 mm立方体，采用色差仪测定样品的L*值（亮度）、a*值（红绿度）、b*值（黄蓝度）。每组样品平行测定3次，白度（Y）计算公式如下。
1.3.4 保水性的测定
参考朱士臣等[16]的方法，将凝胶样品切成厚度为5 mm的薄片称重（W1，g），包裹3层滤纸后5 000×g离心15 min，再次快速称重（W2，g）。保水性（W，%）的计算公式如下。
1.3.5 蒸煮损失率测定
参考沈晓蕾等[17]的方法并稍作修改。将贝糜凝胶切成20 mm×20 mm×20 mm圆柱体称重（G1，g）后封入蒸煮袋，在90 ℃水浴锅中蒸煮20 min。然后擦干水分再次称重（G2，g），每组测量3次平行。蒸煮损失率（G，%）的计算公式如下。
1.3.6 微观结构测定
参考戚勃等[18]的方法稍作修改，将凝胶分割成4 mm×4 mm×4 mm大小，在4 ℃下使用2.5%戊二醛浸泡固定12 h，然后用0.2 mol/L磷酸盐缓冲液洗净戊二醛（4次，每次10 min），用乙醇（30%、50%、60%、70%、80%、90% 和100%）冲洗后进行脱水（1次，10 min）。样品经过处理后，真空冷冻干燥。制备好的样品经样品台镀金，用扫描电子显微镜（2 000×）观察其结构。
1.3.7 凝胶水分分布的测定
鱼糜凝胶切成20 mm×20 mm×20 mm立方体置于核磁管内，利用核磁共振分析仪测定自旋-自旋弛豫时间（T2）。试验参数：扫描2次，磁体温度32 ℃，共振频率23.4 MHz，等待持续时间3 000 ms，回波持续时间0.15 ms。
1.3.8 肌原纤维蛋白的提取
海湾扇贝柱贝糜凝胶肌原纤维蛋白的提取参考姜晴晴[19]的方法。在离心管中加入2 g未经热诱导的贝糜凝胶样品，加入20 mL、20 mmol/L磷酸盐缓冲液，8 000 r/min匀浆1 min，然后在4 ℃ 下8 000 r/min离心10 min分离沉淀，取沉淀加入20 mL 25 mmol/L磷酸盐缓冲液，均质1 min后于冰上孵育2 h，8 000 r/min离心10 min，取上清液在水浴锅中经过40 ℃/30 min、90 ℃/20 min的两段式加热后，在流水下冷却至25 ℃，最后置于4 ℃冰箱中冷藏24 h，用于蛋白质相关指标的测定，储存不超过36 h。
1.3.9 SDS-PAGE
肌原纤维蛋白溶液中加入5%十二烷基硫酸钠溶液，将混合物置于沸水中加热10 min，冷却后8 000 r/min离心10 min。将蛋白质浓度稀释至2 mg/mL，与上样缓冲液按体积比1∶4混合，煮沸3 min备用。分离胶配制为10%，浓缩胶配制为5%，按照电泳试剂盒的方法制备电泳凝胶。安装电泳设备，将充足的电泳缓冲液（Tris-甘氨酸）加入电泳槽中，取10 μL Marker和20 μL蛋白样品加入加样孔中。加样完成后，电压设置为75 V。电泳结束后将凝胶取下置于干净平皿中，用配制好的考马斯亮蓝染色液进行染色，4 h后加水煮沸脱色直至出现清晰的蛋白条带。
1.3.10 表面疏水性的测定
将肌原纤维蛋白溶液稀释成1 mg/mL，然后加入1 mg/mL溴酚蓝200 μL，在室温下反应30 min后4 ℃5 000×g离心10 min分离得上清液，用酶标仪在595 nm下测定吸光值（A对照）。以1 mL磷酸缓冲液（20 mmol/L，pH7.0）为空白（A空白）。表面疏水性（B，μg）的计算公式如下。
1.3.11 Ca2+-三磷酸腺苷（adenosine triphosphate，ATP）酶活力的测定
依据检测试剂盒方法，称取0.1 g未经加热的贝糜凝胶，加入1 mL提取溶液在4 ℃下8 000×g离心10 min进行冰浴匀浆，取上清液待测。按照试剂盒说明书的操作步骤经酶促反应和定磷后，40 ℃水浴10 min，在660 nm处测定吸光值。Ca2+-ATP酶活力（X，U/g）计算公式如下。
式中：A测定管为待测液反应后吸光值；A标准管为标准浓度物质反应后吸光值；A空白管为去离子水混合试剂后吸光值；A对照管为未进行酶促反应的待测物吸光值。
1.4 数据处理与统计分析
试验结果以平均值±标准差表示。使用SPSS 23.0软件进行单因素方差分析，使用Origin 2021进行图表绘制。
2 结果与讨论
2.1 TG 酶与CL 添加量对贝糜凝胶强度的影响
TG酶与CL添加量对海湾扇贝柱贝糜凝胶强度的影响如图1所示。
图1 TG酶与CL添加对贝糜凝胶强度的影响
Fig.1 Effect of TGase and CL addition on gel strength of scallop adductor muscle surimi
不同小写字母表示相同CL 添加量下不同处理间的差异显著（P＜0.05）；不同大写字母表示相同TG 酶添加量下不同处理间的差异显著（P＜0.05）。
由图1可知，单独添加TG酶时，海湾扇贝柱贝糜凝胶强度随TG酶添加量的增加呈现先升高后降低的趋势，其中，0.5%的TG酶添加量使贝糜凝胶强度达到最大值（31.90 N·mm），显著高于其他处理（P＜0.05）。单独添加CL时，0.3% 的CL添加量可使凝胶强度达到最大值（49.17 N·mm）；而0.3% TG酶与0.3% CL协同添加时，凝胶强度可达64.41 N·mm。因此，TG酶与CL协同添加对凝胶强度的改善优于单独添加TG酶或CL，且可以达到使用更少的TG酶获得更高凝胶强度的效果。这可能是由于TG酶的添加可以催化蛋白质酰基转移反应，形成ε-（γ-谷氨酸）赖氨酸共价键，加强蛋白质分子之间交联聚合[19]；而添加钙离子可激活内源性TG酶，且与带有负电荷的肌原纤维蛋白之间形成钙桥结构，强化蛋白质网络结构[14]。但添加过多TG酶会使蛋白质过度交联[20]，而Ca2+过多时，大量的钙桥结构使凝胶的弹性和胶黏性降低，增加贝糜凝胶硬度和脆度，使凝胶结构发生劣化。因此，适宜的添加量对控制贝糜凝胶的品质至关重要。后续试验比较对照、0.5% TG酶、0.3% CL和0.3% TG酶+0.3% CL处理方式对贝糜凝胶的质地和蛋白质变化的影响。
2.2 TG 酶与CL 添加对贝糜凝胶白度的影响
白度是影响消费者对水产凝胶制品可接受度的重要指标。TG酶与CL添加对海湾扇贝柱贝糜凝胶白度的影响如图2所示。
图2 TG酶与CL添加对贝糜凝胶白度的影响
Fig.2 Effect of TGase and CL addition on whiteness of scallop adductor muscle surimi gels
不同字母表示差异显著（P＜0.05）。
由图2可知，单独添加CL和协同添加组的凝胶白度无显著差异，但均显著高于其他处理组，添加0.5% TG酶样品的白度显著低于其他处理（P＜0.05）。蛋白质凝胶的颜色与蛋白质降解有关，蛋白质的降解和非酶促褐变反应均会导致水产凝胶制品白度的降低[21]，此外，Ca2+可与肌原纤维蛋白中的一些阴离子形成络合物，这些不溶性的颗粒可能会影响光的散射，从而增加了凝胶的白度[22]。
2.3 TG 酶与CL 添加对贝糜凝胶保水性和蒸煮损失率的影响
保水性和蒸煮损失是衡量凝胶蛋白与结合水能力的重要指标，对肉制品凝胶强度和弹性具有很大影响。TG酶与CL添加对海湾扇贝柱贝糜保水性和蒸煮损失率的影响如图3所示。
图3 TG酶与CL添加对贝糜凝胶保水性和蒸煮损失率的影响
Fig.3 Effect of TGase and CL addition on water holding capacity and cooking loss of scallop adductor muscle surimi gels
同一指标不同字母表示差异显著（P＜0.05）。
由图3可知，单独添加CL会明显降低贝糜的保水性，而对照处理、0.5% TG酶和TG酶与CL协同处理的样品保水性间无显著差异。0.5% TG酶处理组与对照样品的蒸煮损失率无显著差异，但显著高于0.3%CL处理组和协同处理样品（P＜0.05）。这可能是由于Ca2+与蛋白质中负电荷基团结合，影响极性氨基酸与水的结合能力，从而影响凝胶水分结合状态，使部分不易流动水转化为自由水，提高了凝胶的硬度但降低了凝胶的弹性。Sang等[14]研究表明添加高浓度乳酸钙（1.5%～4.5%）会导致大黄鱼鱼糜凝胶的保水性下降，与本试验结果一致。
2.4 TG 酶与CL 添加对贝糜凝胶微观结构的影响
TG酶与CL添加对海湾扇贝柱贝糜凝胶微观结构的影响如图4所示。
图4 TG酶与CL作用下肌球蛋白凝胶的扫描电镜图像（2 000×）
Fig.4 SEM images of myosin gels by TGase and CL （2 000×）
由图4可知，对照组贝糜凝胶无明显三维网状结构，且孔隙较大，有明显空腔；加入TG酶后凝胶微观结构与对照组相比孔洞变小，质地有明显改善，无大的空腔出现；单独添加CL对凝胶内部孔隙大小没有明显改善效果；而协同添加会使凝胶结构孔隙变小，均匀且空腔少，表面相对更平整，形成了压紧的凝胶网络结构，表明协同添加TG酶与CL可以有效改善贝糜凝胶的微观结构。
2.5 TG 酶与CL 添加对贝糜凝胶水分分布的影响
经TG酶与CL处理的海湾扇贝柱贝糜凝胶T2分布如图5所示。
图5 TG酶与CL作用对贝糜凝胶水分分布的影响
Fig.5 Effect of TGase and CL on water distribution in bay scallop muscle surimi gels
T21、T22、T23 分别代表结合水、不易流动水和自由水。
低场核磁共振检测可反映食品中的水分分布和流动性。由图5可知，添加TG酶与CL均对结合水含量影响不大；与对照组相比，TG酶单独处理缩短了不易流动水的弛豫时间，而CL的添加延长了不易流动水的弛豫时间，增加了自由水的弛豫时间，说明CL的添加使凝胶中水分流动性有所提高，对凝胶稳定性不利，而协同添加时，TG酶一定程度上抵消了CL对凝胶水分分布的不利影响，这一结果与凝胶的保水性变化一致。
2.6 TG 酶与CL 添加对贝糜凝胶蛋白模式的影响
不同处理的贝糜肌原纤维蛋白凝胶电泳图如图6所示。
图6 TG酶与CL作用下贝糜凝胶的SDS-PAGE图谱
Fig.6 SDS-PAGE patterns of scallop adductor muscle surimi gels by TGase and CL
M. Marker；A.对照；B. 0.5% TG 酶；C. 0.3% CL；D. 0.3% TG 酶+0.3% CL。
由图6可知，肌球蛋白重链（myosin heavy chain，MHC，220 kDa）容易产生凝聚现象，是TG酶的重要底物，对凝胶结构的形成具有显著贡献[6]。添加TG酶可以有效降解MHC形成分子量更低的蛋白质，而CL的添加不能降解MHC，还会在一定程度上阻碍其降解，这一结果与翟璐等[23]的研究结果一致；副肌球蛋白（paramyosin，PM，100 kDa）条带经过TG酶处理也呈现明显变薄的趋势，而CL的添加对其没有影响；肌动蛋白（actin，AC，42 kDa）经TG酶处理也出现条带变薄的现象，表明AC一定程度参与了凝胶的形成；原肌球蛋白（tropomyosin，TM，36 kDa）经处理后微弱显现，条带加深，说明经过处理的凝胶中形成了这种蛋白。因此，TG酶与CL的协同处理可以中和CL单独作用对凝胶网络形成的负面影响，达到促进肌球蛋白重链降解、促进蛋白质交联聚合增加凝胶结构稳定性的效果。
2.7 TG 酶与CL 添加对蛋白质表面疏水性的影响
表面疏水性是评估蛋白质构象和功能的重要指标，溴酚蓝结合量的高低可以表征蛋白质疏水性氨基酸的含量，而疏水基团的暴露有利于形成更稳定的凝胶网络。不同处理对蛋白质表面疏水性的影响如图7所示。
图7 TG酶与CL添加对贝糜凝胶表面疏水性的影响
Fig.7 Effect of TGase and CL addition on surface hydrophobicity of scallop adductor muscle surimi gels
不同字母表示差异显著（P＜0.05）。
由图7可以看出，TG酶的添加可以有效增加凝胶蛋白的表面疏水性，这是由于TG酶的酰基转移作用可以促进氨基酸残基交联，使疏水基团暴露，增强凝胶网络结构的稳定性。而加入CL对表面疏水性贡献不大。
2.8 TG 酶与CL 添加对Ca2+-ATP 酶活力的影响
图8 为不同处理对海湾扇贝柱贝糜凝胶Ca2+-ATP酶活力的影响。
图8 TG酶与CL添加对贝糜凝胶Ca2+-ATP酶活力的影响
Fig.8 Effect of TGase and CL addition on Ca2+-ATPase activity of scallop adductor muscle surimi gels
不同字母表示差异显著（P＜0.05）。
Ca2+-ATP酶广泛存在于动物、植物、微生物中，可以催化 ATP生成二磷酸腺苷和无机磷。Ca2+-ATP酶活性位点位于肌球蛋白头部，其活性变化可以反映肌球蛋白分子的变性情况[24]。由图8可以看出，添加TG酶与CL均可增加Ca2+-ATP酶活力，且协同处理后的Ca2+-ATP酶活力显著高于其他处理（P＜0.05），这可能是由于Ca2+是激活Ca2+-ATP酶活性的关键因素之一[25]，但TG酶对Ca2+-ATP酶活性作用尚无深入研究。TG酶与Ca2+的添加在激活Ca2+-ATP酶活性方面具有协同作用，由此在凝胶的形成过程中促进了蛋白质解折叠和肌球蛋白头部聚集，从而促进凝胶强度的增加和凝胶结构的增强。
3 结论
本文研究TG酶与CL的添加对湾扇贝闭壳肌贝糜凝胶品质的影响，结果表明，与单独添加TG酶和CL相比，添加0.3% TG酶和0.3% CL可显著提高贝糜凝胶的凝胶强度和质构特性，形成更加稳定的三维网状凝胶结构。协同添加可有效增强凝胶的白度，促进MHC降解和氨基酸残基交联，增加肌原纤维蛋白的疏水性和Ca2+-ATP酶活性，弱化添加CL产生的劣化效果，并减少TG酶的用量。综上，TG酶与CL的添加具有良好的协同作用，显著提高了低盐贝糜凝胶的凝胶品质，本研究为低盐贝糜凝胶品质的改善和产品研发提供了相关理论依据。
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