膳食蛋白是能量和必需氨基酸的主要来源，对维持机体生长发育和生物功能不可或缺。现代营养学研究认为，蛋白质进入人体后，在消化道中酶的作用下，以多肽形式吸收的较多，少量以游离氨基酸形式被吸收，且肽比游离氨基酸更易消化吸收。
生物活性肽是一类对机体功能具有积极作用的特异性蛋白片段，在蛋白序列中通常不具有活性，但可通过酶解或微生物发酵等方式释放后发挥作用[1]。生物活性肽通常含有2～20个氨基酸残基，分子量小于6 000 Da[2]。除营养价值外，生物活性肽还具有广泛的生理调节作用，如抗氧化、抗疲劳、降血压、抗菌等。生物活性肽的来源十分广泛，可分为植物源（豆类[3]、谷物类[4]等）和动物源（牛奶及其制品[5]、肉类及其制品[6]、蛋类[7]、海洋生物[8]等）两大类。生物活性肽的研究对食源性蛋白质附加值的提升以及新型功能性食品的开发都具有重要意义。
本文对不同种类生物活性肽的功能评价方法、作用机制及构效关系进行了论述，并探讨了生物活性肽在食品中的应用，为生物活性肽的进一步研究奠定基础。
1 生物活性肽的种类及功能
1.1 抗氧化活性
细胞的氧化代谢会产生自由基，过量的自由基会破坏脂质、蛋白质、核酸等生物大分子，使细胞和组织发生损伤。心血管疾病、糖尿病、癌症以及衰老等都与氧化损伤有关。此外，脂质的氧化或酸败是食品变质的重要原因之一。人工合成的抗氧化剂，如二丁基羟基甲苯（butylated hydroxytoluene，BHT）、丁基羟基茴香醚（butyl hydroxyanisole，BHA）、叔丁基对苯二酚（tertbutylhydroquinone，TBHQ）和没食子酸丙酯（propyl gallate，PG）能够有效抑制多种氧化反应，但具有潜在风险，它们的应用受到严格控制。因此，食源性抗氧化肽作为一类天然抗氧化剂受到国内外学者的关注。
1.1.1 抗氧化活性的评价方法
目前，没有特定的方法能够完全评价肽的抗氧化能力，通常需要结合多种方法对其活性进行评价。一般来说抗氧化肽的活性评价方法可以分为体外和体内两大类。
化学评价法是最常用的体外抗氧化评价手段，该方法通过对抗氧化肽的供氢（hydrogen atom donating）、电子转移（electron transferring）、脂质过氧化抑制以及螯合金属离子能力进行定量分析来评价其抗氧化活性。氧自由基吸收能力法（oxygen radical absorbance capacity，ORAC）反映了抗氧化剂提供氢原子的能力。此外，肽对各类自由基的清除能力，如超氧阴离子、过氧化氢、羟基自由基、过氧化亚硝基等，可以直接反映其抗氧化活性。食品中的脂质氧化是造成食品腐败变质的重要原因之一，因此可以用抗氧化肽的脂质过氧化抑制力来评价其活性。抗氧化肽的活性也可以通过螯合金属离子的能力进行检测，通常包括螯合铁离子法和螯合铜离子法。在体外试验中，有多种细胞模型可用于评价抗氧化肽的活性和生物利用率。与动物模型和临床试验相比，细胞模型较为快速、经济。常用的细胞模型有Caco-2、HepG2及人血红细胞等。
尽管体外评价法具有成本低、耗时短、灵敏度高等优点，但在体外试验中具有较强活性的抗氧化肽经人体消化后未必能够保持原有活性。因此，需要进一步建立动物模型来评估抗氧化肽在生物体内的活性。通常采用D-半乳糖、辐照或臭氧等对小鼠或大鼠进行氧化损伤，以其血清或肝脏、肾脏等组织中的超氧化物歧化酶（superoxide dismutase，SOD）、过氧化氢酶（catalase，CAT）、谷胱甘肽过氧化物酶（glutathione peroxidase，GSH-Px）、低密度脂蛋白（low density lipoprotein，LDL）、丙二醛（malondialdehyde，MDA）等为评价指标。表1列出多种抗氧化肽的来源、活性组分、评价方法及文献来源。
表1 食源性抗氧化肽的评价方法
Table 1 Evaluation methods antioxidant peptides from food protein hydrolysates
序号 来源 活性组分 评价方法 文献1 牛奶 NPYVPR、AVPYPQR、KVLPVPEK、ARHPHPHLSFM Caco-2细胞模型、MTT法、总巯基、总谷胱甘肽、谷胱甘肽还原酶[9]2 刺桐蛋白 DGLGYY、MFTGPY、WAL等10条 ABTS法、ORAC法 [10]3 松果蛋白 KDHCH DPPH法、ABTS法、羟基自由基清除率、HepG2细胞模型[11]4 脱脂花生粕 Tyr-Gly-Ser ORAC法、DPPH法、还原力法、螯合金属离子能力、PC12细胞模型[12]5 山药 KTCGNGME、PPCSE、CDDRVIRTPLT、ICTCGY、PPCTE 自由基清除能力、抑制低密度脂蛋白氧化法、血红细胞溶血试验[13]6 脱脂鲣鱼鱼子 DWMKGQ、MCYPAST、FVSACSVAG等6条 ABTS法、螯合Fe2+法，H2O2清除能力、淬灭单线态氧 [14]7 玉米蛋白 LPF、LLPF、FLPF DPPH法、ABTS法、抑制亚油酸氧化能力 [15]8 蛤蜊 TDY、LDY、WDDMEK、LYEGY等20条 DPPH法、OH·及O2-·清除能力 [16]9 马苏里拉奶酪 CKYVCTCKMS 保护细胞氧化损伤能力、血红细胞溶血法 [17]10 蛋黄蛋白 YINQMPQKSRE等4条 DPPH法，螯合Fe2+能力、FRAP法 [18]11 黄花鱼 Lys-Thr-Phe-Cys-Gly-Arg-His DPPH法、羟基自由基清除能力、脂质过氧化抑制力、保护DNA损伤能力、Wistar大鼠[19]12 牛毛水解产物 Cys-Glu-Arg-Pro-Thr-Cys-Cys-Glu-His-Ser Sprague Dawley大鼠 [20]
1.1.2 抗氧化肽的构效关系
肽的抗氧化活性与其结构密切相关，包括肽段的分子量、氨基酸组成、氨基酸构型、氨基酸疏水性等。许多学者认为低分子量的肽段具有更强的抗氧化活性，这可能是由于高分子量的肽段与自由基反应时会有较大的空间位阻，导致其抗氧化活性下降。Li等[21]发现分子量为500 Da～1 500 Da的肽段抗氧化活性强于分子量高于1 500 Da的肽段。当肽段WYSLAMAASDI中AASDI片段缺失时，其抗氧化能力显著增强，这说明了小分子肽具有更强的抗氧化活性[22]。
此外，某些特定的氨基酸有可能是抗氧化肽的活性位点。不饱和脂肪酸中与碳碳双键相邻的C-H键较为活泼，氢原子易被自由基攻击，导致脂质氧化。疏水性氨基酸的存在可以提高多肽在油脂中的溶解度，加强多肽与脂肪酸的作用，阻止氢原子被攻击，从而抑制脂质氧化。疏水性氨基酸（Phe、Gly、Pro、Ala、Val和Leu）含量较高的两种多肽Phe-Asp-Ser-Gly-Pro-Ala-Gly-Val-Leu和Asn-Gly-Pro-Leu-Gln-Ala-Gly-Gln-Pro-Gly-Glu-Arg具有较强的脂质氧化抑制能力[23]。Mundi等[24]发现疏水性氨基酸残基（Val、Ile、Leu、Phe和Tyr）含量较高的两个组分（分子量<1 kDa和5 kDa～10 kDa）DPPH自由基清除能力强于其他两个组分（分子量为 1 kDa～3 kDa和 3 kDa～5 kDa）。Cys侧链上的-SH是良好的氢供体，与自由基反应后生成-S·，该自由基与O2或另一个-S·反应生成-SO2或-S-S-而终止反应。Met侧链上的S原子具有供电子能力，因此含有Met残基的肽段也具有一定的抗氧化活性。芳香族氨基酸Tyr和Trp分别含有酚羟基和吲哚基，它们可以为缺电子的自由基提供质子，转变为苯氧自由基和吲哚自由基，进而通过共轭效应形成稳定的化合物。His侧链上的咪唑基团能够提供氢原子，具有抑制脂质氧化和螯合金属离子的能力[25]。
1.2 抗疲劳作用
随着生活节奏的加快，疲劳已经成为当今社会普遍存在的问题。疲劳是指机体的生理过程不能将自身机能维持在特定水平或预定的运动强度。疲劳会使一般人群的工作效率降低，而对于运动员来说，疲劳会导致其运动能力降低。疲劳如果不能及时消除，不断积累，将会对机体产生损伤，如自主神经紊乱、内分泌紊乱、免疫力下降等[26]。学者们正在积极寻找能够延缓疲劳发生和促进疲劳恢复的方法。目前，已有研究证明，一些多肽具有抗疲劳作用。
1.2.1 抗疲劳肽的功能评价方法
1996年，卫生部公布的《保健食品功能学评价程序和检测方法》中规定抗疲劳作用的试验包括运动试验（负重游泳试验和爬杆试验）和生化指标[血乳酸、血清尿素氮（blood urea nitrogen，BUN）、肝/肌糖原、血糖、乳酸脱氢酶（lactic dehydrogenase，LDH）、血红蛋白以及磷酸肌酸等]两大类；且运动试验与生化指标检测要相结合，在进行运动试验前，动物应进行初筛；判断标准为若1项以上（含1项）运动试验和2项以上（含2项）生化指标为阳性，即认为该受试物具有抗疲劳作用[27]。此外，丙二醛（MDA）、超氧化物歧化酶（SOD）和脂质过氧化物（lipid peroxidation，LPO）等生化指标也常用于物质抗疲劳作用的检测。
Miao等[28]利用小鼠游泳力竭实验对牡蛎水解产物的抗疲劳作用进行评价，结果表明分子量小于6 kDa的组分OH-Ⅰ抗疲劳作用最强，与空白对照组相比，小鼠的游泳时间延长了67.79%，肌糖原和肝糖原含量分别提高了45.65%和49.01%，血清尿素氮降低了18.44%。Ding等[29]首先进行了爬杆实验，将爬杆时间作为检测抗疲劳作用的指标，为了探讨抗疲劳肽的作用机制，测定小鼠游泳30 min后的生化指标，包括血乳酸、血清尿素氮、肝糖原和肌糖原含量，结果表明海蜇胶原蛋白水解产物能够显著缓解小鼠疲劳。
1.2.2 抗疲劳肽的作用机理
疲劳的产生是多种因素共同作用的结果，关于疲劳产生的机制尚无定论。目前有6种主要的学说：能量耗竭学说、代谢产物堆积学说、自由基学说、保护抑制学说、突变学说和内环境稳态失调学说，其中前3种学说受到较多学者认可。
能量耗竭学说认为机体内的能源物质糖、脂肪和蛋白质会通过不同的代谢途径转化为三磷酸腺苷（adenosine triphosphate，ATP）进行供能，但当机体处于长时间运动或劳动时，ATP、肌糖原、肝糖原等能源物质被消耗殆尽，脂肪供能缓慢，参与蛋白质供能的酶与各种激素同样过度消耗，导致机体供能不足，产生疲劳。
代谢产物堆积学说认为，当机体进行高强度或长时间运动时，体内供氧不足，发生糖酵解，产生大量乳酸，乳酸解离产生H+，导致肌肉和血液中pH值下降，阻碍神经肌肉间兴奋信号传导，供能物质代谢降低，肌肉收缩障碍。此外，骨骼肌中的嘌呤核苷酸和支链氨基酸降解会产生氨，高浓度的氨不仅直接影响肌肉功能，还会使中枢神经功能发生障碍。
自由基学说认为，当机体剧烈或长时间运动时，为了维持能量供应，氧化磷酸化反应增加，产生大量氧自由基，若氧自由基不能及时清除会氧化脂质。脂质是细胞膜和细胞器膜的重要组分，脂质的氧化会导致细胞和细胞器损伤。线粒体是产生氧自由基的主要场所，大量的氧自由基会破坏肌肉细胞内的线粒体膜，阻碍ATP合成，造成能量供应不足，产生疲劳。
抗疲劳肽可通过为机体提供能量、清除机体内代谢产物和自由基等途径发挥作用。当糖类代谢无法满足机体所需能量时，相较于蛋白质，多肽更易吸收利用，产生能量。机体在长时间或高强度运动时会产生乳酸、血尿素氮、血氨等代谢物质。研究表明，抗疲劳肽能有效清除这些代谢产物达到缓解疲劳的作用。此外，抗疲劳肽可以清除机体内自由基，抑制脂质氧化，防止细胞发生结构损伤和功能障碍，从而产生抵抗疲劳的作用。
1.3 血管紧张素转化酶（angiotensin converting enzyme，ACE）抑制活性
高血压是常见的慢性病，以体循环动脉血压增高为主要特征，即收缩压（systolic blood pressure，SBP）高于 140 mm Hg，舒张压（diastolic blood pressure，DBP）高于90 mm Hg。高血压常伴随心、脑、肾等器官的功能损害。血管紧张素转化酶（ACE）是一种含锌二肽羧肽酶，对于血压的调控具有重要作用。目前，高血压患者多服用人工合成的ACE抑制剂类药物，如卡托普利、赖诺普利、依那普利、福辛普利。这类药物具有一定的副作用，如干咳、血管性水肿、皮疹等。因此，需要寻找一类安全有效的降压药替代这类合成药物。食源性ACE抑制肽对高血压有抑制作用，但对正常血压无影响，且对人体无毒副作用，因此具有替代合成类降压药的潜在可能。1979年，Oshima等[30]首次对食源性ACE抑制肽进行了报道。
1.3.1 ACE抑制肽的作用机制
ACE主要通过肾素-血管紧张素系统（renin-angiotensin system，RAS） 和激肽释放酶-激肽系统（kallikrein-kinin system，KKS）对血压进行调控，其中RAS是升压系统，KKS是降压系统，二者在血压调控中互为拮抗作用，ACE对两个系统的调控机制如图1所示。
图1 ACE在RAS和KKS中的调节作用
Fig.1 Regulatory function of ACE in the RAS and KKS
在RAS中，ACE能将由肾素分解释放的无升压活性的十肽血管紧张素Ⅰ（angiotensinⅠ，AngⅠ）C末端的二肽（His-Leu）切除，使之成为血管收缩剂血管紧张素Ⅱ（angiotensinⅡ，AngⅡ），导致血压升高。在KKS中，激肽原在激肽释放酶的作用下产生舒缓激肽（bradykinin，BK）。舒缓激肽与β-受体结合使细胞内Ca2+水平提高，从而刺激一氧化氮合成酶（nitric oxide synthase，NOS）将L-精氨酸转变为强力血管舒张因子一氧化氮（nitric oxide，NO）。ACE能够切除舒缓激肽C末端的二肽（Phe-Arg），使其失活，从而导致血压升高。
因此，抑制ACE活性对于降低血压极其重要。ACE抑制肽根据作用方式可分为3种：一是竞争性抑制肽，即ACE抑制肽与ACE活性位点结合，以阻止底物与其结合；二是非竞争性抑制肽，即ACE抑制肽和底物能同时与ACE的不同位点结合，形成酶-抑制剂复合物，改变ACE构象，抑制其活性；三是药物前体类抑制肽，这类多肽经ACE自身酶解后会产生更强的抑制作用，在体内会有持续的降压作用。据报道，当多肽Leu-Lys-Pro-Asn-Met（IC50=2.4 μmol/L）被ACE水解为 Leu-Lys-Pro（IC50=0.32 μmol/L）后，ACE 抑制活性是之前的8倍，当自发性高血压大鼠口服Leu-Lys-Pro-Asn-Met 4 h和6 h后血压下降最大，其效果与卡托普利近似，而口服Leu-Lys-Pro 2 h后血压下降就达到了最高值[31]。
1.3.2 ACE抑制肽的构效关系
明晰肽的结构与活性之间的关系，有利于活性肽的定向制备，节约时间和成本。分子量、氨基酸序列及空间构象等因素会对ACE抑制肽的活性产生影响。
目前发现的ACE抑制肽多为分子量较低的短肽，氨基酸残基数量通常为2个～12个。然而有些高分子量的多肽也具有一定的ACE抑制活性，QUIRÓS等[32]发现十九肽LVYPFPGPIPNSLPQNIPP具有ACE抑制活性，其IC50值为5 μmol/L。除肽链长度和分子量外，多肽的氨基酸序列与其ACE抑制活性也密切相关。Ondetti等[33]认为多肽C末端的3个氨基酸对其ACE抑制活性的影响最大。通常来说，ACE抑制肽C末端的3个氨基酸中含带芳环或支链的疏水性氨基酸残基。许多C端含有Tyr、Phe和Trp残基的肽段具有较强ACE抑制活性，尤其是二肽和三肽。贾俊强等[34]从数据库中收集了270种ACE抑制肽，对它们的C端和N端氨基酸进行分析，结果表明C端氨基酸特征对ACE抑制肽活性影响较N端氨基酸重要，且C端氨基酸主要为 Tyr、Pro、Trp、Phe 和 Leu。此外，有研究发现氨基酸的空间构象对ACE抑制肽的活性也有影响。Maruyama 等[35]发现 L-Val-Ala-Pro（IC50=2.0 μmol/L）的ACE抑制活性远高于D-Val-Ala-Pro（IC50=550μmol/L），但是 L-Phe-Val-Ala-Pro（IC50=10 μmol/L）与 D-Phe-Val-Ala-Pro（IC50=17 μmol/L）的 ACE 抑制活性接近，他们认为ACE抑制肽C端倒数第3个氨基酸残基具有较强的立体特异性，但是倒数第4个氨基酸残基几乎不具有立体特异性。
近年来，随着活性肽数据库的建立和文献积累，生物信息学方法被用于开发新型生物活性肽，其中定量构效关系（quantitative structure-activity relationship，QSAR）和分子对接（molecule docking）常用于预测新型ACE抑制肽的结构与活性。Deng等[36]从数据库中收集了141种ACE抑制二肽，使用QSAR预测了5种新型ACE抑制肽的IC50值，并通过体外试验进行了验证。此外，对变量重要性的研究表明，与ACE活性抑制最相关的特性为疏水性、空间效应及电子特性，且C-端氨基酸的作用大于N-端氨基酸。Tu等[37]利用分子对接法分析酪蛋白酶解产物中的多肽EKVNELSK与ACE的亲和力最强，经合成验证其IC50值为5.998 mmol/L。
1.4 抗菌作用
近年来，由于抗生素的过度使用，导致病原微生物的耐药性增加。抗菌肽具有广谱抗菌活性，对细菌、真菌和病毒等都有抑制作用。此外，抗菌肽的主要作用靶点是细胞膜，发生耐药性的概率要低于常用抗菌剂。因此，抗菌肽为新型抗菌治疗药物的研发提供了思路。
抗菌肽的作用机制主要有两种，一种是与细胞膜相互作用，另一种是与细胞内生物大分子相互作用。大部分抗菌肽带有正电荷，可以与病原微生物细胞膜上的负电荷发生静电相互作用，形成跨膜孔道，破坏细胞膜的完整性，细胞内容物泄露，导致细胞死亡。抗菌肽与细胞膜的作用模型主要有环孔模型（toroidal model）、地毯模型（carpet model）和桶板模型（barrelstave model）[38]。环孔模型是指抗菌肽通过聚集作用插入到细胞膜内部，并与磷脂膜头部结合，形成空环，细胞跨膜电位及渗透调节功能被破坏，导致菌体死亡。人类抗菌肽cathelicidin LL-37-A即是通过环孔模型达到抑菌作用的[39]。地毯模型指抗菌肽与细胞膜通过静电作用结合，大量抗菌肽平行覆盖在细胞膜表面，如地毯一样。当抗菌肽浓度达到一定阈值时，细胞膜内外会因受力不均而变形，导致细胞膜破裂。抗菌肽aurein 1.2和piscidins都是以该种模型作用于细胞膜从而实现抑菌目的[40-41]。桶板模型是指与磷脂双分子层表面结合形成多聚体，呈束状插入细胞疏水中心，其疏水端向外，亲水端向内形成通道。Ferreira等[42]从青蛙皮肤分泌物中分离的抗菌肽Ctx-Ha即通过桶板模型机制达到抑菌作用。
大多数抗菌肽是以损伤细胞膜的方式达到抑菌作用的，但是也有部分抗菌肽可以穿过细胞质膜与细胞内靶点特异结合，抑制细胞生物大分子（如核酸、蛋白质等）合成，从而发挥抑菌作用。抗菌肽Indolicidin通过抑制DNA的复制和转录达到抑菌目的[43]。抗菌肽AamAP1-Lysine除了能够破坏细胞膜通透性，还会阻碍DNA迁移，从而达到抑菌目的[44]。富含脯氨酸（Pro）的抗菌肽apidaecins和oncocins通过与70 S核糖体结合，来抑制蛋白质合成，发挥抑菌作用[45]。
1.5 其他生物活性
除上述生物活性外，食源性生物活性肽还具有许多其他的生物功能。大米水解产物[46]、蚕丝肽[47]具有免疫调节功能。高粱醇溶蛋白的木瓜蛋白酶水解产物不但具有抗氧化活性，还具有抗癌作用[48]。酪蛋白经乳酸菌发酵产生的多肽YQEPVLGPVRGPFPIIV同时具有ACE抑制作用和抗血栓作用[49]。小麦面筋蛋白和α-酪蛋白的胃蛋白酶水解产物具有与阿片相似的药用性质，被称为阿片样活性肽，也称为外咖肽[50]。
2 生物活性肽在食品中的应用
生物活性肽来源广，营养价值高，且具有特殊的生理调节功能，在食品行业中具有广阔的应用前景。近年来，我国陆续制定了海洋鱼低聚肽粉[51]、大豆肽粉[52]、酪蛋白磷酸肽[53]以及胶原蛋白肽[54]的国家标准。脂质氧化和微生物的生长是食品腐败变质的重要原因，一些多肽具有抗氧化和抗菌作用，可作为食品防腐剂和保鲜剂。Kittiphattanabawon等[55]发现明胶水解产物（水解度为40%）在β-胡萝卜素-亚油酸体系和熟猪肉末模型中均具有抑制脂质氧化的作用，可作为天然抗氧化剂。宋宏霞[56]研究了紫贻贝抗菌肽在草莓保鲜和鲈鱼防腐中的应用，结果表明紫贻贝抗菌肽对草莓有一定的保鲜作用，但保鲜效果要弱于壳聚糖和山梨酸钾；抗菌肽对鲈鱼的防腐作用与山梨酸钾相当。苦荞麦活性肽饮品具有良好的抗疲劳和抗氧化作用[57]。近年来生物活性肽已经作为保健食品实现了工业化生产。表2是经国家食品药品监督管理总局批准的部分肽类保健食品基本信息。除纳普乐片剂中的多肽类功效成分是经纯化后的单一多肽外，其余产品中均为混合多肽，这可能与多肽的分离纯化或合成成本较高有关。
表2 国家食品药品监督管理总局批准的肽类保健食品
Table 2 Functional food including peptides approved by the China Food and Drug Administration
产品名称 主要原料 保健功能 功效成分增强免疫力粉 海洋鱼皮胶原低聚肽粉、维生素C（L-抗坏血酸）、麦芽糊精、香橙香精、甜菊糖苷增强免疫力 肽、维生素C大豆肽粉 大豆肽、果糖、水蜜桃果汁粉、柠檬酸、三氯蔗糖 增强免疫力 蛋白质、肽钙酪蛋白磷酸肽咀嚼片 碳酸钙、柠檬酸钙、葡萄糖、D-甘露糖醇、淀粉、麦芽糊精、柠檬酸、苹果酸、聚维酮K30、甜橙香精、酪蛋白磷酸肽、硬脂酸镁补充钙 钙酪蛋白磷酸肽钙片 碳酸钙、酪蛋白磷酸肽、淀粉、糊精、硬脂酸镁、聚维酮K30、包衣粉补充钙 钙纳豆冻干粉和大豆肽粉 纳豆冻干粉、大豆肽粉、硬脂酸镁 增强免疫力 蛋白质、大豆低聚糖、总皂苷寡核苷酸大豆肽胶囊 寡核苷酸、大豆肽粉、脱氧核苷酸、硬脂酸镁 增强免疫力 总核苷酸、多肽谷胱甘肽葡萄籽维生素CE片 葡萄籽提取物、维生素C（L-抗坏血酸）、维生素E、糊精、蔗糖、羟丙甲纤维素、羟丙纤维素、聚乙二醇6000、硬脂酸镁、薄膜包衣剂抗氧化 谷胱甘肽、原花青素缓解体力疲劳口服液 大豆肽粉、牛磺酸、葡萄糖酸锌、低聚果糖、柠檬酸、纯化水缓解体力疲劳 大豆肽、牛磺酸、锌纳普乐片剂 珠肽粉、微晶纤维素、乳糖、二氧化硅、蔗糖脂肪酸酯、大豆多糖、D-山梨醇、栀子黄辅助降血脂、辅助降血糖 缬氨酸-缬氨酸-酪氨酸-脯氨酸（Val-Val-Tyr-Pro）
3 结论与展望
食源性生物活性肽具有多种生物功能，在食品、医药、化妆品等行业均具有广阔应用前景，能够为食品原料的开发提供附加价值。目前多采用体外评价方法对多肽的生物活性进行评价，无法充分验证多肽经人体消化吸收后的生物功能。多肽在体内的生物利用率、安全性评价以及剂量效应等需要进一步探讨。此外，虽然近年来肽类产品陆续上市，但因为多肽分离纯化成本较高，所以商业产品中的多肽大多是经酶解或生物发酵后直接使用的混合多肽。由于酶解或发酵产物的不可控性，可能会导致产品质量不稳定。虽然目前我国关于生物活性肽的研究存在一定的问题与不足，但是我国拥有丰富的蛋白资源，生物活性肽仍具有广阔的开发和应用前景。
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