乳化剂是指一类能将互不相溶的水与油脂稳定在同一体系中的物质，在医药、化工和食品等领域应用广泛[1]。目前，食品工业中常用的乳化剂多为吐温、糖脂类及其衍生物，乳化性能较好，但安全性较差[2]。天然蛋白质类乳化剂是目前的研究热点之一。由于分子中同时含亲水性氨基酸和疏水性氨基酸残基，蛋白质的乳化性较高，同时安全性高。除此之外，天然蛋白质乳化剂还具有提高食品蛋白质含量、低抗原、抗氧化和降血压等功能。然而，目前蛋白质类乳化剂的种类较少，酪氨酸钠是一种性能优良的蛋白质类乳化剂，但其价格较高。因此寻找优质而价格较低的蛋白质乳化剂，是食品工业亟待解决的问题。近年来，关于利用限制性酶解技术改善蛋白质乳化性的研究报道逐渐增多。通过适度的水解，蛋白质链中更多的活性基团被释放出来，蛋白质的溶解性、表面疏水性也大幅增加，从而表现出更高的乳化性[3]。
油棕（Elaeis guineensis Jacq）是世界上最重要的木本油料作物之一。油棕果实中的棕榈油自2005 年以来一直是世界上产量和贸易量第一的植物油[4]。油棕粕（oil palm kernel expeller，OPKE）是棕榈油加工副产物，其蛋白质含量高达20%，是一种丰富的植物蛋白质资源。研究表明，油棕粕中主要含清蛋白、球蛋白、谷蛋白-1 和谷蛋白-2，其中谷蛋白-1 具有较好的乳化性。由于来源丰富，因此具备开发为食品乳化剂的潜力。然而，油棕粕除了一小部分被用作饲料或肥料，大部分被直接丢弃且产生了较严重的环境问题。同时，油棕粕谷蛋白-1（oil palm expeller glutelin-1，OPEG-1）的乳化性也低于酪氨酸钠和蔗糖单甘酯等常用乳化剂。因此，本试验采用限制性酶解技术对OPEG-1 的乳化性（emulsion activity index，EAI）进行改善，以期为提高油棕粕的综合利用和精深加工水平[5-6]。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
油棕粕：天津禾牧丝贸易有限公司；食用油：中粮集团有限公司；冰醋酸、甲醛、氯化钠、磷酸氢二钠、柠檬酸、氢氧化钠、十二烷基硫酸钠（sodium dodecyl sulfate，SDS）、考马斯亮蓝-R250（均为分析纯）：天津市科密欧化学试剂有限公司；胃蛋白酶（1.0×104 U/g）、疏水荧光探针、8-苯胺-1-萘磺酸（8-anilino-1-naphthalenesulfonic acid，ANS）：上海源叶生物科技有限公司。
1.2 仪器与设备
旋转蒸发器（RE-52AA）：上海亚荣生化仪器厂；恒速定时电动搅拌器（HD2025W）：上海司乐仪器有限公司；数显恒温水浴锅（XR-2）：金坛区西城新瑞仪器厂；数显水浴恒温摇瓶机（SHZ-82A）：常州金坛中旺仪器制造有限公司；离心机（TGL-15B）：上海安卓科学仪器厂；紫外可见分光光度计（UV-1800PC）：上海美谱达仪器有限公司；荧光分光光度计（F93A）：上海棱光技术有限公司；数显均质机（FJ-200S）：杭州齐威仪器有限公司；生物显微镜（PA43 BIO）：麦克奥迪实业集团有限公司；pH 计（PHS-3c）：上海仪电科学仪器股份有限公司；电子天平（CP214）：奥豪斯仪器（上海）有限公司；透析袋：北京瑞达恒辉科技发展有限公司；凝胶成像仪（Quantum CX5）：上海异凡生物科技有限公司；垂直板电泳仪（Eco-Mini）：耶拿分析仪器（上海）有限公司。
1.3 方法
1.3.1 OPEG-1 的提取
参考文献[7-8]中方法进行，略有修改。取脱脂油棕粉70 g 置于1 000 mL 锥形瓶中，加入50%乙酸，用保鲜膜封口。在40 ℃的数显水浴恒温摇瓶机中振荡提取24 h，振荡回旋速度175 r/min。随后用滤纸过滤，收集滤液。将滤液进行离心（10 000×g，10 min），收集上清液。将上清液装入透析袋，置于装有蒸馏水的烧杯中透析24 h，每隔4 h 换一次水。透析完成后，进行真空冷冻干燥，得到OPEG-1。
OPEG-1 的提取率采用考马斯亮蓝法[9]测定。
考马斯亮蓝溶液的配制：称取100 mg 考马斯亮蓝G-250，溶于50 mL 95% 乙醇中，然后加入100 mL 85%磷酸，最后用蒸馏水定容至1 000 mL。
将提取出的OPEG-1 用磷酸氢二钠-柠檬酸缓冲溶液溶解制成蛋白质样品稀释液。取稀释液0.5 mL，加入2.5 mL 考马斯亮蓝溶液，置于比色皿中，待其反应2 min，测定595 nm 处的吸光度。测定水溶性蛋白质含量（μg/mL），然后计算OPEG-1 的提取率，其计算公式如下。
式中：E 为OPEG-1 的提取率，%；W 为所提OPEG-1的质量，g；O 为原料的质量，g。
1.3.2 OPEG-1 的限制性酶解
参考文献[5]中方法进行，略有修改。将OPEG-1溶解于磷酸氢二钠-柠檬酸缓冲溶液（0.2 mol/L，pH2.2）中，配制成2 g/mL 的OPEG-1 溶液。取3 个三角瓶，各加入配制好的OPEG-1 溶液118 mL，调节pH值至2.5 后加入胃蛋白酶80 mg，混合均匀。随后，将其放置在37 ℃的数显水浴恒温摇瓶机中，分别反应1、2、3、4、6、8、12 h 和24 h。然后在沸水浴中加热5 min以灭酶，冷却至室温后，10 000×g 离心15 min，收集上清液。真空冷冻干燥后，分别得到8 种不同水解时间的油棕粕谷蛋白-1 水解物（oil palm expeller glutelin-1 hydrolysates，OPEG-1H）。
1.3.3 水解度的测定
样品完全水解：取OPEG-1 水解液5 mL 加入具塞试管中，然后加入20 mL HCl（6 mol/L），封口后置于100 ℃的数显恒温水浴锅中进行水解。24 h 后取出试管，冷却至室温后，取5 mL 于烧杯中，加入5 mL 37% 的甲醛溶液（pH8.2）混合均匀。然后用0.1 mol/L NaOH 将混合液的pH 值调整至9.2，记录所消耗NaOH 的体积。重复上述操作3 次，取平均值[10]，记为Va（mL）。
此外，取OPEG-1 水解液5 mL，与5 mL 37%的甲醛溶液（pH8.2）混合均匀。然后用0.1 mol/L NaOH 将混合液的pH 值调整至9.2，记录所消耗NaOH 的体积。重复上述操作3 次，取平均值，记为Vs（mL）。
同时，将5 mL 未水解的OPEG-1 溶液（2 mg/mL）与5 mL 37% 的甲醛溶液（pH8.2）混合均匀后，用0.1 mol/L NaOH 调整至pH9.2，记录所消耗NaOH 的体积。重复上述操作3 次，取平均值，记为V0（mL）。水解度的计算公式如下。
式中：D 为OPEG-1 的水解度，%。
1.3.4 不同水解度OPEG-1 的选择
在保持其他条件不变的情况下，改变水解时间进行单因素试验。根据1.3.3 水解度测定方法分别测定水解反应时间为1、2、3、4、6、8、12 h 和24 h 的酶解产物水解度大小[11-12]。OPEG-1 在水解时间达到3 h 后，水解度无明显变化。因此，选择水解时间分别为1、2、3 h 的酶解产物，即油棕粕谷蛋白-1 水解物1（OPEG-1-1）、油棕粕谷蛋白-1 水解物2（OPEG-1-2）和油棕粕谷蛋白-1 水解物3（OPEG-1-3）进行后续的试验研究。
1.3.5 聚丙烯酰胺凝胶电泳（polyacrylamide gel electrophoresis，PAGE）分析
参照Manoukian 等[13]的方法在垂直板电泳仪上进行。将OPEG-1-1、OPEG-1-2 和OPEG-1-3 分别溶解到非变性样品缓冲液中（1 mg/mL），上样10 μL，然后依次在7.5% 的浓缩胶、12% 的分离胶的SDS-PAGE 中进行电泳。电泳中电压120 V、电流67 mA，浓缩胶进行0.5 h，分离胶1.2 h（此时溴酚蓝指示剂迁移到电泳铂丝附近）。电泳结束后，剥离胶片，在考马斯亮蓝R-250 染色液中染色过夜。然后在脱色液中脱色，直至胶片透明。将胶片转移至凝胶成像仪中进行分析，测定各油棕粕谷蛋白-1 酶解物的分子量。
1.3.6 表面疏水性的测定
采用荧光探针法测定OPEG-1-1、OPEG-1-2 和OPEG-1-3 的表面疏水性[14-15]。将OPEG-1-1、OPEG-1-2和OPEG-1-3 分别溶解到磷酸缓冲液中，配制成0.01、0.02、0.04、0.06、0.08、0.10、0.20、0.30、0.40、0.50 mg/mL和0.60 mg/mL 的浓度梯度溶液。取各溶液2 mL 至荧光比色皿中后，迅速加入20 μL 的ANS 溶液（8 mmol/L），混合均匀后，立即放入比色皿槽中，闭合，2 min 后记录荧光值[16]。上述浓度梯度溶液依次重复操作，每个梯度溶液测量3 次，取平均值。然后绘制荧光值与蛋白质浓度的曲线，起始部分的斜率即为样品的表面疏水性。
1.3.7 乳化性与乳化稳定性的测定
采用浊度法测定OPEG-1-1、OPEG-1-2 和OPEG-1-3 的乳化性与乳化稳定性[9]。将OPEG-1-1、OPEG-1-2和OPEG-1-3 分别溶解到磷酸氢二钠-柠檬酸缓冲溶液中，配制成1 mg/mL 的蛋白质稀释溶液。然后按照蛋白质稀释溶液与大豆油体积比3∶1 加入大豆油，在10 000 r/min 下均质2 min。均质结束后迅速用移液枪从底部吸取50 μL，打入盛有2.45 mL SDS（1 g/L）溶液的石英比色皿中，然后迅速放入调至500 nm 处的紫外可见分光光度计中，记录完全闭合的瞬间所显示的吸光度，记作A0；静置10 min 后记录吸光度，记作At。OPEG-1-1、OPEG-1-2、OPEG-1-3 的乳化性（E，m2/g）的计算公式如下[17]。
式中：N 为稀释倍数；θ 为油相占的比例；C 为蛋白质浓度，g/mL；L 为比色皿中光路长度，1 cm；2.303 是以10 为指数的自然对数的约值，即ln10≈2.303。
乳化稳定性（emulsion stabilization，ESI）（S，%）的计算公式如下。
1.3.8 不同pH 值对油棕谷蛋白-1 酶解物的乳化性能的影响
将OPEG-1-1、OPEG-1-2 和OPEG-1-3 分别溶解到磷酸氢二钠-柠檬酸缓冲溶液中，配制成1 mg/mL 的蛋白质稀释溶液。然后将溶液的pH 值分别调节至2.0、4.0 和6.0，再按照蛋白质稀释溶液与大豆油的体积比3∶1 的比例加入大豆油，在10 000 r/min 下均质2 min[18-19]。按照1.3.7 中所述步骤进行乳化性与乳化稳定性的测定，分析不同pH 值对油棕谷蛋白-1 酶解物的乳化性能的影响。
1.3.9 不同离子强度对油棕谷蛋白-1 酶解物的乳化性能的影响
将OPEG-1-1、OPEG-1-2 和OPEG-1-3 分别溶解到磷酸氢二钠-柠檬酸缓冲溶液中，配制成1 mg/mL 的蛋白质稀释溶液。用NaCl 调节离子强度分别到0、0.2、0.6 mol/L，按照蛋白质稀释溶液与大豆油体积比3∶1 的比例加入大豆油，在10 000 r/min 下均质2 min。按照1.3.7 中所述步骤进行乳化性与乳化稳定性的测定，分析不同离子强度对油棕谷蛋白-1 酶解物乳化性能的影响[20-22]。
1.3.10 乳化液微观结构分析
按照上述方法形成乳化液后，迅速吸取20 μL 置于载玻片上后，用生物显微镜观察乳液微观结构，放大倍数为100，直径100 μm[23]。照片时间分别取0、10、30 min 和60 min。
1.4 数据分析
各试验至少重复3 次，结果以平均值±标准差表示。采用统计软件SPSS 16.0 进行数据分析，利用单因素方差分析，基于Duncan 检验进行显著性比较（P＜0.05）。采用Origin 软件进行绘图处理。
2 结果与分析
2.1 水解时间对OPEG-1 水解度的影响
胃蛋白酶对OPEG-1 的水解效果如图1 所示。
图1 不同水解时间对油棕粕谷蛋白-1 水解度的影响
Fig.1 Effects of different hydrolysis time periods on the degree of hydrolysis of OPEG-1
不同小写字母表示差异显著（P＜0.05）。
由图1 可以看出，水解时间为1～3 h 时，OPEG-1的水解度随水解时间的延长而显著增加（P＜0.05）；而水解时间为3～24 h 时，OPEG-1 的水解度不再显著变化（P＞0.05）。结果表明，胃蛋白酶对OPEG-1 的水解在3 h 后基本结束。研究表明，胃蛋白酶对蛋白质的水解位点具有选择性，即其只能水解多肽链上特定氨基酸之间的酰胺键。当水解时间达到3 h 后，OPEG-1 多肽链上的水解位点基本被胃蛋白酶结合并打断，因此，OPEG-1 的水解度不再增大[24]。由图1 可知，水解时间分别为1、2、3 h 时，OPEG-1 的水解度分别为6.28%、17.35% 和22.67%；而在3～24 h 内，OPEG-1 的水解度基本维持在22.7%。因此，选择1、2、3 h 为OPEG-1 的限制性水解时间，对应的酶解产物OPEG-1-H1（水解度6.28%）、OPEG-1-H2（水解度17.35%）和OPEG-1-H3（水解度22.67%）用于后续的研究。
2.2 不同水解度对OPEG-1 分子量的影响
不同水解度下OPEG-1H 的SDS-PAGE 分析效果如图2 所示。
图2 不同水解度下OPEG-1 酶解物的SDS-PAGE 分析
Fig.2 SDS-PAGE profiles of OPEG-1 enzymatic hydrolysates with different degrees of hydrolysis
泳道1～4 分别为未水解的OPEG-1、水解度6.28%的OPEG-1H-1、水解度17.35%的OPEG-1H-2、水解度22.67%的OPEG-1H-3；Marker 为标准分子量蛋白。
由图2 可以看出，OPEG-1 的分子量范围为18.8～51.5 kDa，由6 个亚基构成。从光密度分布上可以看出，分子量为51.5、35.7、22.1、20.7 kDa 的亚基的含量较高。这些结果与郑亚军[3]的研究结果一致。随着水解度的增大，OPEG-1 中分子量为51.5 kDa 亚基的含量逐渐减少，在OPEG-1H-3 中几乎检测不到51.5 kDa的亚基。而在OPEG-1H-1、OPEG-1H-2 和OPEG-1H-3中，出现了明显的小分子量亚基，分子量范围为12.8～16.6 kDa，且这些小分子量亚基的含量随着水解度的增加而上升。结果表明，限制性水解明显改变了OPEG-1中的亚基构成。由于多肽链的逐步水解，使OPEG-1中大分子量亚基的含量下降，而产生了新的小分子量亚基。分子量是影响蛋白质乳化性的重要因素。前人研究表明，降低分子量利于蛋白质的溶解；但太小分子量的蛋白质缺乏使乳化液稳定的能力[11]。图1 中结果证实胃蛋白酶可以有效水解OPEG-1 的多肽链，产生更多的小分子蛋白。
2.3 不同水解度对OPEG-1 表面疏水性的影响
不同水解度对OPEG-1 的表面疏水性的影响见图3。
图3 水解度对OPEG-1 表面疏水性的影响
Fig.3 Effects of degree of hydrolysis on the surface hydrophobicity of OPEG-1
（A）～（D）分别为水解度0%、6.18%、17.35%、22.67%下荧光值的变化。
由图3 可知，随着水解度的增大，OPEG-1 的表面疏水性逐渐变小。未水解的OPEG-1 的表面疏水性为2 454.9，而水解度为17.35%和22.67%时，OPEG-1 的表面疏水性分别降至980.75 和793.91。因此，胃蛋白酶的限制性水解明显降低了OPEG-1 的表面疏水性。其原因是随着水解度的增加，OPEG-1 的多肽链被进一步解开，更多的亲水性氨基酸基团暴露出来，从而导致其表面疏水性降低[3，16]。大量研究表明，蛋白质的乳化性取决于其亲水性与疏水性之间的平衡。亲水性的增加或疏水性的降低，利于蛋白质对水包油性乳化液的稳定。
2.4 不同水解度对OPEG-1 乳化性与乳化稳定性的影响
不同水解度对OPEG-1 乳化性与乳化稳定性的影响见图4。
图4 不同水解度对OPEG-1 乳化性与乳化稳定性的影响
Fig.4 Effects of degree of hydrolysis on the emulsibility and emulsifying stability of OPEG-1
不同小写字母表示乳化性差异显著（P＜0.05）；不同大写字母表示乳化稳定性差异显著（P＜0.05）。
由图4 可以看出，不同水解度对OPEG-1 的乳化性均有显著性影响，但对乳化稳定性的影响较弱。随着水解度的增加，OPEG-1 的乳化性呈现先升高后降低的趋势，且在水解度为17.35%时其乳化性达到最高值（181.81 m2/g）；而当水解度增大至22.67% 时，OPEG-1的乳化性显著降低（P＜0.05）。结合图2 和图3 可知，水解度增大时，OPEG-1 的分子量变小，疏水性下降，利于OPEG-1 乳化形成水包油型乳浊液，因此其乳化性增大；而当水解度进一步增大时，表面疏水性也进一步下降[图3（D）]，OPEG-1 的亲水亲油平衡值被打破，导致乳化性下降[25]。赵新如等[5]的研究也表明，限制性酶解可以提高蛋白质的乳化性；但水解度过高时，反而会使蛋白质的乳化性下降。
此外，当水解度为6.28%时，OPEG-1 的乳化稳定性最低；而水解度为22.67% 时，OPEG-1 的乳化稳定性与水解度为0 时的OPEG-1 的乳化稳定性之间并无显著性差异（P＞0.05）。刘容旭等[26]的研究表明，蛋白质的乳化稳定性与其电势、分子量等因素有关。由于分子量变小，蛋白质分子不足以稳定乳浊液中的乳滴，表现出较低的乳化稳定性；而当水解度进一步升高时，多肽链中更多的极性与非极性基团被释放出来，使乳化稳定性升高。同时，水解度为17.35%时OPGE-1 酶解物的乳化性（181.81 m2/g）高于大豆分离蛋白与酪氨酸钠，这表明其在食品乳化剂方面的应用潜力[26]。
2.5 不同pH 值对OPEG-1 乳化性与乳化稳定性的影响
不同pH 值对OPEG-1 乳化性与乳化稳定性的影响见图5。
图5 不同pH 值对OPEG-1 乳化性与乳化稳定性的影响
Fig.5 Effects of pH on the emulsibility and emulsifying stability of OPEG-1
由图5 可知，随着pH 值的增大，OPEG-1 与不同水解度的OPEG-1 水解物的乳化性也明显上升。其中OPEG-1 在pH6.0 时的乳化性也明显大于其在pH2.0时的乳化性。而在相同的pH 值下，水解度为17.35%的OPEG-1H 的乳化性明显高于OPEG-1 的乳化性。随着pH 值的升高，OPEG-1 的溶解性提高，可使更多的蛋白质参与到乳化活动中[19，22]，从而提高OPEG-1及其水解产物的乳化性。已有研究表明，pH 值可以通过改变蛋白质表面的极性、水化膜和溶解性，从而改变其乳化性[27-28]。在远离等电点时，蛋白质的乳化性会随pH 值的升高而增大；而在等电点时，由于蛋白质的表面净电荷为零且溶解性最差，因此表现出较低的乳化性[20]。由图5 可知，在pH2.0～6.0 的范围内，pH 值的升高并未明显影响OPEG-1 和不同水解物的乳化稳定性。这可能是因为，随着水解度的提升，蛋白质分子量变小，等电点发生改变，对pH 值的敏感程度降低，从而使pH 值对乳化稳定性的影响作用降低[21，27]。
此外，在相同的pH 值下，不同水解度的OPEG-1酶解物的乳化性都明显高于OPEG-1 的，表明限制性酶解（水解度为6.28%～17.35%的胃蛋白水解）可以明显提高OPEG-1 在不同pH 值的乳化性。
2.6 不同离子强度对OPEG-1 乳化性与乳化稳定性的影响
不同离子强度对OPEG-1 乳化性与乳化稳定性的影响见图6。
图6 不同离子强度对OPEG-1 乳化性与乳化稳定性的影响
Fig.6 Effects of ionic strength on the emulsibility and emulsifying stability of OPEG-1
由图6 可知，OPEG-1 和不同水解度的OPGE-1 水解物在离子强度为0.1 mol/L 时的乳化性明显高于在0 mol/L 时的乳化性；但在0.2～0.6 mol/L 的离子强度范围内，OPEG-1 及其水解物的乳化性与乳化稳定性均随离子强度的增加而明显下降。这表明，低离子强度有利于OPEG-1 及其酶解物的乳化性，而较高的离子强度会降低它们的乳化活性。该试验结果可归根于蛋白质的“盐溶”与“盐析”现象[29]。在较低的离子强度下，加入的盐离子会增大蛋白质与水分子的作用，增加蛋白质的水化膜，从而使其溶解性和乳化性得到提高[3]；同时，低浓度的盐离子，会增加“水-蛋白质-油”界面乳化层的厚度与稳定性，从而使其乳液更加稳定。相反，高浓度盐离子的加入，会与蛋白质争夺水分子，改变蛋白质的带电情况而破坏“水-蛋白质-油”界面的乳化层，从而起到“破乳”的作用。本试验结果与前人的研究结果一致[12，30]。
此外，在相同的离子强度下，水解度为17.35% 的OPEG-1 酶解物的乳化性明显高于OPEG-1 及其他水解度的OPEG-1 酶解物的乳化性；水解度为0%的OPEG-1酶解物的乳化稳定性高于OPEG-1 及其他水解度的OPEG-1 酶解物的乳化稳定性（除离子强度为0.1 时，酶解物的乳化稳定性低于水解度为22.67%的OPEG-1酶解物）。这表明，水解度为17.35%的胃蛋白水解，可以明显提高OPEG-1 在不同离子强度下的乳化性。然而，在0.1～0.6 mol/L 的离子强度范围内，水解度为6.28%的OPEG-1 酶解物的乳化性明显低于OPEG-1，表明水解度为6.28%的胃蛋白水解明显降低了OPEG-1 在不同离子强度下的乳化性。
3 结论
为提高油棕粕蛋白质的乳化性能与开发利用率，本试验利用限制性酶解技术对OPEG-1 进行改性，得到水解度分别为6.28%、17.35% 和22.67% 的3 种酶解产物。SDS-PAGE 试验表明，OPEG-1 的分子量范围为18.8～51.5 kDa，由6 个亚基构成；随着水解度的加大，OPEG-1 中大分子量亚基的含量逐渐减少，而小分子量亚基的含量显著增大，产生了新的小分子量亚基（12.8～16.6 kDa）。同时，限制性酶解也明显降低了OPEG-1 的表面疏水性，且其表面疏水性与水解度呈负相关关系。水解度为6.28%～17.35%的限制性酶解明显提高了OPEG-1 的乳化性，而水解度为22.67% 时，OPEG-1 的乳化性明显降低。整体上来看，限制性酶解明显提高了OPEG-1 在不同pH 值与离子强度下的乳化性能，水解度为6.28%～17.35%的限制性酶解，明显提高了OPEG-1 在不同pH 值的乳化性；水解度为17.35%的限制性酶解，明显提高OPEG-1 在离子强度为0.1～0.2 mol/L 时的乳化性。同时，pH 值与离子强度对OPGE-1 及其酶解物的乳化性能均有明显的影响：在pH2.0～4.0 时，OPEG-1 及其酶解物的乳化性随pH的增大而上升；在离子强度为0～0.1 mol/L 时，增加离子强度可明显提高OPEG-1 及其酶解物的乳化性，同时乳化稳定性略有提升；而在0.2～0.6 mol/L 时，OPEG-1 及其酶解物的乳化性与乳化稳定性均随离子强度的增大而减小。水解度为17.35% 的OPGE-1 酶解物的乳化性（181.81 m2/g）高于大豆分离蛋白与酪氨酸钠，更兼来源丰富、制备相对简单，因此OPGE-1 及其酶解物作为食品乳化剂的开发潜力较大。然而，由OPGE-1 及其酶解物参与形成的乳化液的其它理化性质与形成机制不完善，还需要进一步的研究。
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