卟啉(porphyrin,TPyP)是一类由4 个吡咯类亚基 的α-碳原子通过次甲基桥(=CH-)互联而形成的大分子杂环化合物,具有较强的芳香性。环中有8 个β 位和4 个meso 位,环内的4 个氮原子可以与金属离子配位形成金属卟啉类化合物,如卟啉铁、卟啉锌、细胞色素、叶绿素等,这些化合物在生物体的新陈代谢和生长发育中均发挥着重要的作用[1]。其中卟啉与铁离子结合形成的卟啉铁,是肌红蛋白和血红蛋白的活性中心,是肌肉中重要的氧载体,对宰后肉品品质具有重要影响。
在正常动物体内,原卟啉和卟啉铁在原卟啉原氧化酶、亚铁螯合酶等作用下进行合成和代谢,维持着相对稳定的水平。动物经屠宰或蒸煮、绞碎等加工过程处理后,细胞中的卟啉铁加氧酶和铁螯合酶的活性会发生变化,从而引起原卟啉和卟啉铁含量的变化。而肌红蛋白和血红蛋白在肉品加工和贮藏过程中的变性降解会引起卟啉铁和珠蛋白的分离,进而卟啉铁被破坏导致铁离子的游离,引发一系列的氧化还原反应[2],而剩下的卟啉环则以原卟啉(protoporphyrin IX,PPIX)的形式存在于细胞内。
在肉品领域中,国内外已对肌红蛋白和血红蛋白的状态及其对肉品品质的影响进行大量研究。肌红蛋白和血红蛋白是肉品主要的呈色物质,其状态对肉品色泽具有重要影响[3-4]。肌红蛋白和血红蛋白及其释放出的卟啉铁和游离铁也被证实对肉品脂质氧化和蛋白氧化具有促进作用,对肉品的嫩度、保水性、色泽等均有明显影响[5],但关于卟啉铁和原卟啉对肉品品质的影响及相关机理研究鲜有研究。为探究卟啉铁和原卟啉对肉品品质的影响,本研究以生鲜鸡胸肉为原料,用卟啉铁、原卟啉和游离铁处理鸡胸肉,通过测定处理后的鸡胸肉的蒸煮损失、肉色、剪切力、脂肪氧化等指标,分析品质指标的变化规律,探究卟啉类化合物对肉品品质的作用机制,以期为加工过程中肉品品质的改善提供参考。
生鲜鸡胸肉:市售,取样时间为宰后10 h~12 h,pH6.40~6.45。
原卟啉、氯化血红素:上海源叶生物科技有限公司;六水合三氯化铁、三羟甲基氨基甲烷、氯化钠、氢氧化钠、浓盐酸、三氯乙酸、乙二胺四乙酸二钠、硫代巴比妥酸、戊二醛、多聚甲醛、无水乙醇:国药集团化学试剂有限公司;石蜡、苏木精、伊红:南京杰百柯生物科技有限公司。所用试剂均为分析纯。
HH-8 数显恒温水浴锅:常州国华电器有限公司;SHZ-82 数显恒温振荡器:常州市臣明实验仪器科技有限公司;M124A 电子分析天平:意大利BEL 公司;T-25数显匀浆机:德国IKA 公司;Uni Cen MR 冷冻离心机:德国Herolab 公司;Gen 5 多功能酶标仪:美国Biotek仪器有限公司;HI-9125 酸度计:意大利Hanna 公司;CLM-3B 数显式肌肉嫩度仪:东北农业大学工程学院自制;CR400 色差仪:日本Minolta 公司;Nikon Eclipse E100正置光学显微镜:日本尼康公司。
1.3.1 鸡胸肉样品制备
将市售的鸡胸肉用冰盒运回,去除结缔组织及表面多余的脂肪。用手术刀从经过预处理的生鲜鸡胸肉中分割出大小形状一致的肉样(约120 g)备用。将肉样分别浸泡在原卟啉、氯化血红素(原卟啉和氯化血红素先用碱溶解后再用0.1 mol/L 的Tris-HCl 生物缓冲液配制,pH7.0)和六水合三氯化铁(用0.1 mol/L 的Tris-HCl 生物缓冲液配制,pH7.0)溶液中,分别在100 ℃条件下水浴1 h,然后取出用冰水冷却并进行各指标的测定。以新鲜的肉样作空白,每组试验做3 组平行。其中Heat 组表示加热1 h 未处理组;Tris 组表示0.1 mol/L Tris 缓冲液浸泡加热1 h 组;FeCl3 组表示0.5 mmol/L六水合三氯化铁溶液浸泡加热1 h 组;Hemin 组表示0.5 mmol/L 氯化血红素溶液浸泡加热1 h 组;PPIX 组表示0.5 mmol/L 原卟啉溶液浸泡加热1 h 组。
1.3.2 蒸煮损失的测定
将经过简单预处理后的鸡胸肉进行称重(质量记为M1),然后将肉样装入食品级包装袋中,分别加入游离铁、卟啉铁和原卟啉后,放入100 ℃的恒温水浴锅中进行蒸煮,蒸煮时间为1 h,结束后取出样品并冷却至室温25 ℃。之后用吸水纸擦拭样品表面多余的水分,立即称重(记为M2)。蒸煮损失的计算公式如下。
式中:M1 为蒸煮前鸡胸肉的质量,g;M2 为蒸煮后鸡胸肉的质量,g。
1.3.3 肉色的测定
使用色差仪分别测量处理后的鸡胸肉的颜色并记录,每个样取3 个点进行测定,最终结果取平均值。
1.3.4 剪切力的测定
取上述经过蒸煮处理后的3 份肉样沿着肌纤维方向分别切出2 份1 cm×1 cm×4 cm 的肉条备用。启动仪器剪切肉条,每份肉条剪切3 次,测得刀具切割这一用力过程中的最大剪切力值(峰值),为孔样剪切后的测定值。
1.3.5 质构的测定
用质构仪测定处理后样品肉的质构剖面分析(texture profile analysis,TPA)值。将样品肉切成2 cm×2 cm×1 cm 的长方体。使用P/50 探头,测定TPA。测试参数为测试前速度1 mm/s、测试中速度2 mm/s、测试后速度1 mm/s、压缩比50%、最小起始力5 g,每个样品6 个平行。
1.3.6 脂肪氧化的测定
参照GB/T 5009.181—2016《食品安全国家标准食品中丙二醛的测定》中的分光光度方法测硫代巴比妥酸反应物(thiobarbituric acid reactive substance,TBARS)含量。以样品空白为对照,于532 nm 处测定样品溶液和标准系列溶液的OD 值,以标准系列溶液的质量浓度为横坐标,吸光度为纵坐标,绘制标准曲线。丙二醛含量计算公式如下。
式中:X 为样品中丙二醛含量,mg/kg;c 为标准曲线中样品中丙二醛的浓度,μg/mL;V 为样品溶液定容体积,mL;m 为样品溶液所代表的样品质量,g;1 000为换算系数。
1.3.7 鸡胸肉微观结构的观察
参照Zhang 等[6]的方法稍作修改。将处理并蒸煮后的肉块切成10 mm×10 mm×2 mm 的切片,经4%多聚甲醛固定后制备石蜡切片,脱蜡后先后用苏木素和伊红染色,之后脱水封片,经正置光学显微镜镜检,采集图像进行组织学分析。
采用IBM SPSS Statistics 26 软件中的单因素ANOVA 检验的方法,对各处理组进行差异显著性分析,P<0.05 为差异显著。得出的数据采用平均值±标准差的形式表示。采用Origin Pro 2021 对数据及图表进行处理。试验结果如未特殊说明均最少为3 次重复。
肌肉系水力是肌肉重要的品质指标,一般用蒸煮损失表示[7]。卟啉化合物和游离铁处理后,鸡胸肉蒸煮损失的变化见图1。
图1 卟啉类化合物对鸡胸肉蒸煮损失的影响
Fig.1 Effect of porphyrin compounds on cooking loss of chicken breast
由图1 可知,Heat 组鸡胸肉加热后的蒸煮损失为30.48%。经游离铁(FeCl3)处理后的鸡胸肉的蒸煮损失有所升高,增加了1.89%;经卟啉铁处理后,蒸煮损失增加了0.60%;原卟啉(PPIX)处理后的鸡胸肉的蒸煮损失几乎不变。肌肉系水力受多种因素的影响。宰后蛋白氧化会使肌肉蛋白质疏水性残基暴露,蛋白水合力下降,从而导致肌肉保水性降低[8-9]。在本试验中,游离铁引起鸡胸肉蒸煮损失增大,可能是因为它可以使肌原纤维蛋白发生氧化,从而引起蛋白结构的改变,导致肌肉保水性降低。卟啉铁和原卟啉对鸡胸肉蒸煮损失的影响并不明显,这与朱宏星[10]和Liu 等[11]的结果一致,推测可能是由于卟啉铁和原卟啉与肌球蛋白相互作用,对肌球蛋白结构产生影响,减少滴水通道和细胞外空间的形成,从而提高了肉的保水性。
肉色是肉及肉制品重要的定性特征,L*值表示肉的亮度;a*值表示红度;b*值表示黄度。卟啉化合物和游离铁处理后鸡胸肉肉色的变化见表1。
表1 卟啉类化合物对鸡胸肉肉色的影响
Table 1 Effect of porphyrin compounds on meat color of chicken breast
注:同列不同小写字母表示差异显著(P<0.05)。
组别 L*值 a*值 b*值Heat 组 77.040±1.765a 0.460±0.095d 13.600±0.516c Tris 组 75.447±0.387a 2.673±0.116c 14.187±0.203c FeCl3 组 75.217±0.508a 2.013±0.451c 17.600±0.215b Hemin 组 39.850±0.818c 17.037±1.210a 9.480±0.875d PPIX 组 47.337±2.526b 9.500±0.178b 20.403±1.417a
由表1 可知,相比于Heat 组,经过卟啉铁处理后,肉的L*值减小、a*值增大、b*值减小;经原卟啉和游离铁处理后,肉的色泽也表现出相似的变化,L*值减小、a*值和b*值增大。肌红蛋白和血红蛋白是肌肉中重要的呈色物质,而卟啉铁活性中心是其成色的关键。原卟啉和卟啉铁可使肉品在加热后保持稳定的红色,而肌肉中肌红蛋白在加热和贮藏过程中形态会发生变化,首先转化成氧合肌红蛋白,进而转化为高铁肌红蛋白,使肉品呈现褐色,严重影响肉制品的品质[12]。此外,肌红蛋白的自动氧化过程中卟啉铁和游离铁的释放也会引起肉色改变。陈骋[13]在探究宰后成熟期间牦牛肉品质变化时发现,肌红蛋白的自动氧化和线粒体高铁肌红蛋白还原能力降低会导致肉的红度值降低。Wang 等[14]在研究中也指出肌红蛋白自氧化能明显改变肉品的颜色,肌红蛋白的羰基化和其中色氨酸荧光丧失会对亮度和红度有一定的影响。
剪切力和质构能够直观全面地反映肉品嫩度的变化。剪切力和硬度值越低,说明肉越嫩[15]。卟啉化合物和游离铁处理后鸡胸肉剪切力、硬度和咀嚼性的变化见图2~图4。
图2 卟啉类化合物对鸡胸肉剪切力的影响
Fig.2 Effect of porphyrin compounds on shear force of chicken breast
图3 卟啉类化合物对鸡胸肉硬度的影响
Fig.3 Effect of porphyrin compounds on hardness of chicken breast
图4 卟啉类化合物对鸡胸肉咀嚼性的影响
Fig.4 Effect of porphyrin compounds on chewiness of chicken breast
由图2~图4 可知,经游离铁、卟啉铁和原卟啉分别处理后,肉的剪切力、硬度和咀嚼性明显降低。与Heat 组相比,鸡胸肉的剪切力分别下降了52.3%、53.9%、24.8%(图2);硬度分别下降了12.5%、19.5%、12.0%(图3);咀嚼性分别下降了32.6%、25.3%、16.3%(图4)。此外,相较于原卟啉和游离铁,卟啉铁对鸡胸肉剪切力、硬度和咀嚼性的影响最为显著(P<0.05)。肉制品中的三大类蛋白——肌动球蛋白、肌浆蛋白及胶原蛋白是决定肉嫩度和硬度的重要因素,肉的嫩度和硬度会随着这些蛋白质的变性、氧化、聚集或水解而发生相应的变化[16]。其中,蛋白质氧化对肉嫩度的影响主要有两种机制:一是氧化胁迫引起肌球蛋白和肌动蛋白结构变化,损害蛋白水解酶活性[17];二是氧化会引起肌原纤维蛋白的交联聚集,而这种聚集程度与肌肉的剪切力和硬度呈正相关[18]。卟啉铁和游离铁对肉嫩度的影响可能是其对肉中蛋白的氧化作用。崔文斌等[19]在研究中表明高铁肌红蛋白可促使肌原纤维蛋白发生不同程度的氧化,增加了蛋白的氧化程度。Malheiros 等[20]在试验中发现在极低水平的氧化作用下,羟自由基氧化体系(即游离铁和抗坏血酸盐)的氧化作用可引发肌原纤维蛋白损伤和激活蛋白酶体,导致结构蛋白的降解,从而使肌肉的嫩度得到改善,这与本试验中卟啉铁和游离铁处理后的鸡胸肉嫩度变化结果一致。此外,许多研究表明肌动球蛋白的解离与肉品嫩度密切相关,卟啉类化合物和游离铁的加入可能影响肌动蛋白和肌球蛋白相互作用力,从而引起肌肉剪切力、硬度和咀嚼性的变化。但原卟啉对肉嫩度的影响机制还需要进一步研究证实。
丙二醛含量可用来表征肉品脂肪氧化程度,丙二醛含量越大,说明脂质氧化程度越高[21]。经过卟啉化合物和游离铁处理后,鸡胸肉丙二醛含量的变化见图5。
图5 卟啉类化合物对鸡胸肉脂肪氧化的影响
Fig.5 Effect of porphyrin compounds on fat oxidation of chicken breast
由图5 可知,与Heat 组相比,在相同的热处理条件下,经游离铁和卟啉铁分别处理后的鸡胸肉的丙二醛含量显著增加(P<0.05),并且游离铁所引起的脂质氧化程度更为严重;而经原卟啉处理后鸡胸肉的丙二醛含量变化相对较小。肌红蛋白是肉类脂质氧化的主要催化剂,它主要通过形成游离铁和卟啉铁来催化脂质氧化反应的进行[22]。关于游离铁和卟啉铁对脂质氧化的作用各有说法,Min 等[23]在研究中指出游离铁的持续增加是引起熟牛肉对脂质氧化具有高度敏感性的主要原因。Grunwald 等[24]则指出加热能使珠蛋白明显变性并释放出卟啉铁化合物,它在促进鱼肉的脂质氧化中占主导地位。游离铁催化的脂质氧化反应主要分为两种过程:一是游离铁通过Haber-Weiss 反应及Fenton 反应形成高活性羟基自由基,并最终引发脂质氧化;二是铁离子本身能以氧桥连接二价和三价铁从而形成复合物,它是脂质过氧化的实际引发剂[25]。而卟啉铁促进脂质氧化的过程中,一方面,亚铁血红素自动氧化生成的高铁血红素与脂质氢过氧化物反应,形成广泛的亲脂性自由基,如烷氧基和过氧基,从而诱导脂质氧化[26]。另一方面,疏水性的卟啉铁可与脂质作用引起周围电荷的变化从而参与脂质氧化反应[27]。而原卟啉对脂质氧化并没有明显促进作用,可能是由于原卟啉本身不含有催化脂质氧化的铁离子。原卟啉的这一特性也使其在肉品中的应用具备更大的优势,不过相关的机制还有待进一步探究。
经过卟啉化合物和游离铁处理后,鸡胸肉微观结构的变化见图6。
图6 卟啉类化合物对鸡胸肉微观结构的影响
Fig.6 Effect of porphyrin compounds on microstructure of chicken breast
由图6 可知,Heat 组的鸡胸肉肌肉组织呈紧密连接、光滑的网状结构,而且肌纤维束的缝隙均匀细小、结构完整。经原卟啉和卟啉铁分别处理后的鸡胸肉肌原纤维结构与空白组形态结构相似;而经过游离铁处理后的鸡胸肉的肌原纤维结构遭到破坏,肌束缝隙变大,网状结构疏松且断裂,沿着肌肉纤维方向有更多和更大的滴液通道。组织结构劣变会降低肌肉的持水性,弱化肌肉与水的结合能力,从而产生大量的蒸煮损失,使得水分发生迁移,最终导致肌肉质地软化和品质下降。这与本试验测得的蒸煮损失的结果一致[28]。综上所述,游离铁和卟啉铁都会引起脂质和蛋白质氧化。但卟啉铁并未引起肌纤维间更大的空隙产生,推测卟啉铁和原卟啉可能与细胞膜相互作用,这种相互作用可促使卟啉铁和原卟啉嵌入膜中,并促使卟啉铁进入细胞并与细胞间成分发生反应[29]。
本试验用原卟啉、卟啉铁处理鸡胸肉,以游离铁处理组作为对照,通过测定加热后肉的蒸煮损失、肉色、剪切力、质构、脂肪氧化以及微观结构等指标来探究卟啉类化合物对鸡胸肉品质的影响。结果表明,卟啉类化合物处理可以使肉色发生改变;经卟啉铁、原卟啉和游离铁处理后,肉的剪切力、硬度和咀嚼性明显降低,其中,卟啉铁处理组对鸡胸肉嫩度的影响最为显著;经卟啉铁和游离铁处理后的熟鸡胸肉的丙二醛含量显著增加(P<0.05),经原卟啉处理后鸡胸肉的丙二醛含量几乎没有变化;游离铁对鸡胸肉的肌原纤维结构破坏严重,而卟啉铁和原卟啉与空白组形态结构相似。以上试验结果显示了卟啉类化合物在改善肉品品质中可能具有潜在的应用价值,但其处理条件和作用方式还需要进一步试验优化,卟啉类化合物对肉品品质的影响机制也需要进一步阐明。
[1] CRUZ-OLIVEIRA C, ALMEIDA A F, FREIRE J M, et al. Mechanisms of vesicular stomatitis virus inactivation by protoporphyrin IX,zinc-protoporphyrin IX,and mesoporphyrin IX[J].Antimicrobial Agents and Chemotherapy,2017,61(6):e00053-e00017.
[2] 朱宏星,王道营,徐为民,等.肌红蛋白血红素辅基与珠蛋白相互作用机制[J].肉类研究,2020,34(7):7-12.ZHU Hongxing, WANG Daoying, XU Weimin, et al. Mechanism of interaction between heme prosthetic group of myoglobin and globin[J].Meat Research,2020,34(7):7-12.
[3] SUMAN S P, JOSEPH P. Myoglobin chemistry and meat color[J].Annual Review of Food Science and Technology,2013,4:79-99.
[4] 黄卉,孙申宇,魏涯,等.红色肉贮藏期间肌红蛋白与肉色变化研究进展[J].南方水产科学,2020,16(3):119-124.HUANG Hui, SUN Shenyu, WEI Ya, et al. Research progress on color transformation of red meat during storage[J].South China Fisheries Science,2020,16(3):119-124.
[5] ZHANG M H, YAN W L, WANG D Y, et al. Effect of myoglobin,hemin, and ferric iron on quality of chicken breast meat[J].Animal Bioscience,2021,34(8):1382-1391.
[6] ZHANG B, CAO H J, WEI W Y, et al. Influence of temperature fluctuations on growth and recrystallization of ice crystals in frozen peeled shrimp(Litopenaeus vannamei)pre-soaked with carrageenan oligosaccharide and xylooligosaccharide[J]. Food Chemistry, 2020,306:125641.
[7] HUFF-LONERGAN E, LONERGAN S M. Mechanisms of waterholding capacity of meat: The role of postmortem biochemical and structural changes[J].Meat Science,2005,71(1):194-204.
[8] 李玲,郭燕云,周怡.氧化程度对肌原纤维蛋白理化特性和凝胶水分分布的影响[J].食品与发酵工业,2019,45(6):97-103.LI Ling, GUO Yanyun, ZHOU Yi. Effect of oxidation degree on physiochemical properties and gelling water distribution of pork myofibrillar protein[J].Food and Fermentation Industries,2019,45(6):97-103.
[9] ZHANG D,LI H J,EMARA A M,et al.Effect of in vitro oxidation on the water retention mechanism of myofibrillar proteins gel from pork muscles[J].Food Chemistry,2020,315:126226.
[10] 朱宏星.肉品中血红素辅基氧化肌球蛋白介导保水性的研究及应用[D].扬州:扬州大学,2021.ZHU Hongxing. Study on hemin prosthetic group oxidized myosin mediated water retention and its application in meat[D]. Yangzhou:Yangzhou University,2021.
[11] LIU Z L, XIONG Y L, CHEN J. Protein oxidation enhances hydration but suppresses water-holding capacity in porcine longissimus muscle[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry,2010,58(19):10697-10704.
[12] LIU C,XU C C,QU Y H,et al.Effect of alfalfa(Medicago sativa L.)saponins on meat color and myoglobin reduction status in the longissimus thoracis muscle of growing lambs[J]. Animal Science Journal=Nihon Chikusan Gakkaiho,2021,92(1):e13556.
[13] 陈骋.脂质氧化和抗氧化因子对牦牛肉肌红蛋白稳定性及高铁肌红蛋白还原能力的影响[D].兰州:甘肃农业大学,2016.CHEN Cheng. Effects of lipid oxidation and antioxidant factors on color stability and metmyoglobin reducing ability of yak muscle[D].Lanzhou:Gansu Agricultural University,2016.
[14] WANG Z M, TU J C, ZHOU H, et al. A comprehensive insight into the effects of microbial spoilage, myoglobin autoxidation, lipid oxidation,and protein oxidation on the discoloration of rabbit meat during retail display[J].Meat Science,2021,172:108359.
[15] MALTIN C, BALCERZAK D, TILLEY R, et al. Determinants of meat quality:Tenderness[J].The Proceedings of the Nutrition Society,2003,62(2):337-347.
[16] 李红梅,张勇.肉嫩度及其影响因素的研究[J].猪业科学,2009,26(6):98-100.LI Hongmei,ZHANG Yong.Study on meat tenderness and its influencing factors[J].Swine Industry Science,2009,26(6):98-100.
[17] BAREKAT S,SOLTANIZADEH N.Improvement of meat tenderness by simultaneous application of high-intensity ultrasonic radiation and papain treatment[J].Innovative Food Science&Emerging Technologies,2017,39:223-229.
[18] KIM Y H B,BØDKER S,ROSENVOLD K.Influence of lamb age and high-oxygen modified atmosphere packaging on protein polymerization of long-term aged lamb loins[J].Food Chemistry,2012,135(1):122-126.
[19] 崔文斌,宋艳艳,李明华,等.高铁肌红蛋白氧化对牦牛肉肌原纤维蛋白生化特性的影响[J].食品科学,2020,41(12):77-83.CUI Wenbin, SONG Yanyan, LI Minghua, et al. Effect of metmyoglobin oxidation on biochemical characteristics of myofibrillar protein in yak meat[J].Food Science,2020,41(12):77-83.
[20] MALHEIROS J M,BRAGA C P,GROVE R A,et al.Influence of oxidative damage to proteins on meat tenderness using a proteomics approach[J].Meat Science,2019,148:64-71.
[21] 柯海瑞,康怀彬,蔡超奇.脂肪氧化对肉品风味影响的研究进展[J].农产品加工,2020(6):58-62,71.KE Hairui, KANG Huaibin, CAI Chaoqi. Advances in research on the effects of fat oxidation on meat flavor[J].Farm Products Processing,2020(6):58-62,71.
[22] GUTTERIDGE J M C. Iron promoters of the Fenton reaction and lipid peroxidation can be released from haemoglobin by peroxides[J].FEBS Letters,1986,201(2):291-295.
[23] MIN B,CORDRAY J C,AHN D U.Effect of NaCl,myoglobin,Fe(II), and Fe(III) on lipid oxidation of raw and cooked chicken breast and beef loin[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010,58(1):600-605.
[24] GRUNWALD E W,RICHARDS M P.Mechanisms of heme proteinmediated lipid oxidation using hemoglobin and myoglobin variants in raw and heated washed muscle[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry,2006,54(21):8271-8280.
[25] CHENG Z Y,LI Y Z.What is responsible for the initiating chemistry of iron-mediated lipid peroxidation:An update[J].Chemical Reviews,2007,107(3):748-766.
[26] CARLSEN C U, MØLLER J K S, SKIBSTED L H. Heme-iron in lipid oxidation[J].Coordination Chemistry Reviews,2005,249(3/4):485-498.
[27] BARON C P,ANDERSEN H J.Myoglobin-induced lipid oxidation.A review[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry,2002,50(14):3887-3897.
[28] BARBUT S,ZHANG L,MARCONE M.Effects of pale,normal,and dark chicken breast meat on microstructure,extractable proteins,and cooking of marinated fillets[J]. Poultry Science, 2005, 84(5): 797-802.
[29] GIRI R P,MUKHOPADHYAY M K,BASAK U K,et al.Continuous uptake or saturation-investigation of concentration and surfacepacking-specific hemin interaction with lipid membranes[J].The Journal of Physical Chemistry B,2018,122(30):7547-7554.
Effect of Porphyrin Compounds on Quality of Chicken Breast
舒丽枝,张牧焓,徐为民,等.卟啉类化合物对鸡胸肉品质的影响[J].食品研究与开发,2023,44(7):24-29.
SHU Lizhi,ZHANG Muhan,XU Weimin,et al.Effect of Porphyrin Compounds on Quality of Chicken Breast[J].Food Research and Development,2023,44(7):24-29.