肉及肉制品含有丰富的营养物质[1]，深受大众喜爱，也是运动员补充体能和蛋白质的重要膳食来源。肌原纤维蛋白（myofibrillar protein，MP）占整个肌肉蛋白含量的55%～60%，决定肉制品加热过程中三维凝胶网络的形成，对肉制品品质起关键作用。肉蛋白的结构和凝胶性能受到肉制品加工工艺和食品添加剂等多方面的影响，最终体现在肉制品持水性、质构和风味等方面的差异。为了提高肉制品的品质，选择合适的添加剂或技术来改善肉蛋白的加工性能是目前研究的热点。
谷氨酰胺转氨酶（glutamine transaminase，TG）是用来改善蛋白凝胶性能的新型食品加工酶。它能催化蛋白中赖氨酸残基的ε-氨基与谷氨酰胺残基的γ-酰胺基之间进行酰胺基转移反应，形成ε-（γ-谷酰胺）-赖氨酸的异型肽键，从而提高蛋白质的凝胶性能、改善产品的质构。Chanarat 等[2]研究发现添加TG 可以提高鱼糜的凝胶强度；Cao 等[3]研究发现添加TG 促进了猪肉MP 的α-螺旋向β-折叠的转变，提高了MP 凝胶的强度；Fang 等[4]研究发现，添加TG 可以提高鲢鱼鱼糜凝胶的强度。
超声技术通常被用来改变食品组分结构和功能性，被认为是一种绿色、高效、低成本、操作简单的食品加工技术。超声产生的机械效应和空化效应可以改变蛋白质的功能特性[5]，一般可以用来直接修饰蛋白分子，从而改善蛋白的功能特性[6]，因此在食品加工中的应用备受关注。Zhang 等[7]发现超声处理鸡胸肉MP，降低了其粒径以及巯基含量，提高了MP 凝胶的持水性；张崟等[8]研究发现超声处理提高了罗非鱼鱼糜的凝胶质构特性；Wang 等[9]研究发现超声处理能提高鸡胸肉MP 的溶解度以及表面疏水性；李颖畅等[10]研究表明，超声有利于海鲈鱼凝胶微观结构的形成，显著降低了热诱导凝胶的蒸煮损失。
目前，利用TG 改善肌原纤维蛋白凝胶性能已经成为研究热点，但关于超声辅助TG 对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响研究鲜有报道。因此本研究以猪肉MP 为研究对象，探究超声辅助TG 对猪肌原纤维蛋白凝胶特性的影响，并探讨其内在作用机制，以期为促进TG 和超声技术在肉蛋白凝胶食品加工中的合理应用提供参考。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
猪背最长肌：市售，置于冰盒运回陕西科技大学食品科学与工程学院实验室，剔除可见脂肪及结缔组织后，分装为每袋约100 g，于-18 ℃冷冻储藏备用。
谷氨酰胺转氨酶：北京索莱宝科技有限公司；二硫苏糖醇（dithiothreitol，DTT）、丙烯酰胺-甲叉双丙烯酰胺30%溶液（29∶1，体积比）、过硫酸铵、三羟甲基氨基甲烷、甘氨酸、溴酚蓝：生工生物工程（上海）股份有限公司；牛血清蛋白、戊二醛、乙醇、叔丁醇：天津市天力化学试剂有限公司。所用试剂均为分析纯。
1.2 仪器与设备
立式冷冻离心机（HR/T20M）：湖南赫西仪器装备有限公司；超声波细胞破碎仪（SCIENTZ-IID）：宁波新芝生物科技股份有限公司；数显pH 计（PHS-25）：上海仪电科学仪器股份有限公司；分光测色计（CM-5）：柯尼卡美能达（中国）投资有限公司；紫外-可见分光光度计（UV2900）：上海舜宇恒平科学仪器有限公司；物性测试仪（TA. Plus）：英国Stable Micro System 公司；流变仪（Haake mars 60）：美国赛默飞世尔科技公司；圆二色光谱仪（Chirascan-plus 101）：英国Applied Photophysics 公司；激光粒度分析仪（Mastersizer 2000）：英国马尔文仪器公司；扫描电镜（FEI Q45＋EDAX Octane Prime）：美国FEI 公司；荧光光谱仪（Spectrofluorometer FS5）：英国爱丁堡公司。
1.3 方法
1.3.1 肌原纤维蛋白的提取
参照Cao 等[11]的方法提取肌原纤维蛋白。将真空包装的里脊肉于4 ℃解冻，切成小条后称质量，置于组织捣碎机并加入4 倍体积的僵直液[含0.1 mol/L NaCl、10 mmol/L 磷酸氢二钠、2 mmol/L MgCl2、1 mmol/L 乙二醇双（2-氨基乙基）四乙酸，pH7.0]，匀浆搅拌1 min 后，离心15 min（4 ℃、2 000×g）弃上清液，所得沉淀再次加入4 倍体积的僵直液，重复上述步骤3 次。此时所得沉淀加入4 倍体积的0.1 mol/L NaCl 溶液，匀浆搅拌后4 层纱布过滤，调节pH6.2 后离心15 min（4 ℃、2 000×g），所得沉淀即为MP。采用双缩脲法测定蛋白浓度。
1.3.2 肌原纤维蛋白的处理
用25 mmol/L 磷酸盐缓冲液（含0.6 mol/L NaCl，pH6.2，4 ℃） 将MP 蛋白膏样品稀释为30 mg/mL，并调节稀释后MP 分散液中NaCl 的终浓度为0.6 mol/L。在冰水浴中，对MP 分散液分别进行超声、TG 及超声辅助TG 处理，设置A、B、C、D、E 5 个试验组，分别为超声100 W（20 s）、超声100 W（1 min）、TG、超声100 W（20 s）＋TG、超声100 W（1 min）＋TG，同时设置空白对照。
1.3.3 圆二色谱分析
不同处理MP 二级结构的变化采用圆二色光谱仪进行分析，用25 mmol/L 磷酸盐缓冲液（含0.6 mol/L NaCl，pH6.2）将蛋白溶液稀释至0.2 mg/mL，参数设置：扫描频率120 nm/min、扫描范围200～260 nm，并扣除溶剂和空仓背景，使用CDNN 软件计算蛋白二级结构含量[3]。
1.3.4 内源性色氨酸荧光分析
采用马文慧等[12]的方法，测定蛋白内源性荧光，使用25 mmol/L 磷酸盐缓冲液（含0.6 mol/L NaCl，pH6.2）将MP 样品稀释为0.4 mg/mL，设置激发波长为283 nm，发射光谱290～400 nm，激发和发射狭缝宽度均为1.5 nm，并在相同条件下对样品缓冲液进行扫描，从样品光谱中扣除缓冲液背景。
1.3.5 粒度分析
采用Mastersizer 2000 激光粒度分析仪测定MP 样品的平均粒径，将MP 样品溶液（2 mg/mL）分散于800 mL蒸馏水中，当样品的遮光度达到相应的范围（10%～15%）时测量蛋白的粒径大小。设置MP 颗粒折射率为1.570，分散剂折射率为1.330，吸收指数为0.001。
1.3.6 溶解度测定
参照Cao 等[13]的方法，使用25 mmol/L 磷酸盐缓冲液（含0.6 mol/L NaCl，pH6.2）将MP 样品稀释至2 mg/mL，离心15 min（5 000×g、4 ℃），双缩脲法测定上清液中蛋白浓度。按公式（1）计算溶解度。
式中：S 为蛋白溶解度，%；S1 为上清液中的蛋白含量，mg/mL；S2 为原蛋白液中的蛋白含量，mg/mL。
1.3.7 十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳
参考曹云刚等[14]的方法并进行适当调整，不同处理的MP（2 mg/mL）交联和聚集分别在还原和非还原条件下采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE） 分析，浓缩胶和分离胶浓度分别选用4%和12%，每孔上样量为25 μL。凝胶用染色液（含1 mg/mL 考马斯亮蓝、50%甲醇和6.8%冰乙酸） 染色1 h，随后用脱色液（含5%甲醇和7.5%冰乙酸）脱色，染色脱色后拍照并对电泳条带进行分析。
1.3.8 流变行为表征
参照Li 等[15]的方法，在振荡温度连续扫描模式下，将MP 样品（30 mg/mL）离心1 min（1 000×g、4 ℃）以去除气泡，均匀涂布于平板上，转子下压至间隙为1 mm，为防止加热过程中水分蒸发，用硅油密封。参数设置：平衡时间3 min，以1 ℃/min 的升温速率，由20 ℃加热至80 ℃，设置振荡频率0.1 Hz，最大应变2%，以弹性模量G′和黏性模量G″为评价指标进行分析。
1.3.9 凝胶制备及性能测定
称取约5 g 经离心（1 000×g、1 min、4 ℃）脱气后的MP 溶胶（30 mg/mL）于制胶小瓶中，用木塞盖住，置于水浴锅中以1 ℃/min 的升温速率从20 ℃加热至75 ℃保温10 min 后，立刻置于冰水混合物中冷却30 min 得到MP 凝胶，随后放入4 °C 冰箱冷藏12 h 待用。
1.3.9.1 蒸煮损失率测定
将上述制备的MP 凝胶从4 ℃冰箱取出平衡2 h后，进行蒸煮损失率的测定，将蛋白凝胶与制胶小瓶的瓶壁轻轻分离，在滤纸上倒置20 min，待蒸煮汁液流尽后，称质量。按公式（2）计算蒸煮损失率。
式中：L 为蒸煮损失率，%；Wsol 为蒸煮前溶胶的质量，g；Wgel 为蒸煮后凝胶的质量，g。
1.3.9.2 凝胶白度测定
MP 凝胶的色差采用分光测色计测定，仪器经自检及零点、白板校正后，测定各组凝胶样品的L*、a*、b*（其中L* 表示亮度值、a* 表示红度值、b* 表示黄度值）[16]。按公式（3）计算凝胶白度（W）。
1.3.9.3 凝胶质构测定
采用质构分析法（texture profile analysis，TPA）[17]，将MP 凝胶置于质构仪平板上进行质构的测定。参数设置：触发力10 g，测前、测中、测后速度均为2 mm/s，下压百分比30%，两次下压时间间隔5 s，探头型号P/75。
1.3.10 凝胶微观结构表征
将蛋白凝胶用刀片切成方形小块（约5 mm×5 mm×1 mm），用含2.5%戊二醛的磷酸盐缓冲液（0.1 mol/L，pH7.4）固定MP 凝胶结构4 h 后，用0.1 mol/L 的磷酸盐缓冲液（pH7.4）清洗3 次，然后通过不同浓度的乙醇溶液（50%、70%、90%、95%、100%）进行梯度脱水，每次30 min，用叔丁醇置换3 次，每次30 min，最后样品经冷冻干燥后喷金，采用扫描电镜对各组凝胶样品进行微观结构表征。设置扫描电镜加速电压：15 kV，放大倍数：10 000 倍[18]。
1.4 数据处理与统计分析
所有试验均进行3 次重复，每次重复均设置3 个平行组别。采用Statistix 9 软件（P＜0.05）进行显著性分析和方差分析，采用Sigmaplot 12.5 软件进行绘图。
2 结果与分析
2.1 不同处理对MP 结构的影响
圆二色光谱（circular dichroism，CD）通常用于检测蛋白二级结构的变化[19]，不同处理MP 的CD 图谱如图1Ⅰ所示。内源性荧光光谱通常用来反映蛋白三级结构的变化，主要是基于色氨酸（Trp）残基对于其周围微环境的极性极其敏感。不同处理MP 的内源性荧光光谱如图1Ⅱ所示。
图1 不同处理对MP 二级结构和三级结构的影响
Fig.1 Effects of different treatments on secondary and tertiary structures of MP
Ⅰ.MP 二级结构；Ⅱ.MP 三级结构。
由图1Ⅰ可知，空白组的CD 图谱在222 nm 处出现1 个负峰，说明MP 的α-螺旋含量较多，这是由于肌球蛋白尾部富含螺旋结构。与空白组相比，在超声功率为100 W 时，随着超声时间的延长，由于超声作用促使α-螺旋逐步解开，导致其含量降低。Li 等[20]研究发现，鸡胸肉MP 的α-螺旋含量随着超声时间的延长而下降，与本研究结果一致。添加TG 使得MP 的α-螺旋含量显著降低，这与TG 诱导的蛋白共价交联形成ε-（γ-谷氨酰胺基） 有关。超声辅助TG 处理使得MP 的α-螺旋的含量均明显上升，这可能是由于超声处理引起蛋白结构的展开，促进了TG 催化的蛋白分子内和分子间共价交联，引起蛋白质构象复折叠。
由图1Ⅱ可知，与空白组相比，经超声处理后，MP的内源性荧光强度明显下降，并且荧光强度随着超声时间的延长进一步下降，这可能是由于超声的空化和机械效应使得色氨酸残基更易暴露于极性微环境中，引起内源荧光强度下降[21]。与空白组相比，TG 处理使得MP 的内源性荧光强度均明显上升。这与Cao 等[3]添加TG 使得氧化条件下猪MP 的荧光强度下降结果不一致，这可能与蛋白的初始状态（氧化或非氧化）等条件有关。与单独使用TG 处理相比，超声辅助TG 处理使MP 内源性荧光强度更高，这说明超声辅助TG 使得蛋白结构发生了重排，蛋白复折叠使得色氨酸残基处于更加疏水的微环境中。
2.2 不同处理对MP 平均粒径及溶解度的影响
不同处理对MP 表面积平均粒径d（3，2）和体积平均粒径d（4，3）的影响见图2Ⅰ。溶解度通常是用来衡量蛋白质变性和聚集的方法之一，也是蛋白质最基本的物理性质。不同处理对MP 溶解度的影响见图2Ⅱ。
图2 不同处理对MP 平均粒径及溶解度的影响
Fig.2 Effects of different treatments on average particle size and solubility of MP
Ⅰ.MP 粒径；Ⅱ. MP 溶解度。不同小写字母表示差异显著（P＜0.05）。
由图2Ⅰ可知，与空白组相比，MP 经过超声处理20 s后，d（3，2）和d（4，3）分别下降至46.1 μm 和81.3 μm，主要是由于短时超声破坏了蛋白聚集体中的非共价键，导致蛋白解聚、平均粒径减小[22]。但超声时间延长至1 min 后，d（3，2）和d（4，3）又增大至54.2 μm 和101.3 μm，与空白组MP 的平均粒径相当，这是因为随着超声时间的延长，蛋白分子间疏水相互作用及共价相互作用增强，蛋白质又重新发生了聚集。与空白组相比，TG 单独处理使MP 的粒径增加至59.0 μm 和137.0 μm，可能归因于TG 催化蛋白分子内及分子间共价交联引起蛋白质构象发生变化（图1），导致聚合物的形成、粒径增加[23]。超声辅助TG 处理后MP 的d（3，2）和d（4，3）均显著下降，这可能是由于超声辅助使得TG 催化位点增多，蛋白分子内及分子间交联程度增加，蛋白质颗粒更加紧实、粒度变小。
由图2Ⅱ可知，与空白组相比，超声处理明显降低了MP 的溶解度（P＜0.05），并且随着超声时间延长MP溶解度逐渐下降。孙攀[21]研究发现超声处理导致金枪鱼MP 溶解度下降，并且随着超声时间延长溶解度进一步下降。这可能是由于超声处理的空化和机械效应使蛋白质发生了一定程度的变性。与本研究结果一致。与空白组相比，单独添加TG 使得MP 的溶解度下降了12.40%，这是由于TG 催化蛋白分子间或分子内发生交联形成了不溶的大分子物质。不同时长超声辅助TG 处理使得MP 的溶解度下降至70.19% 和60.75%，侧面反映了蛋白之间的交联与聚集。
2.3 不同处理对MP 交联聚集行为的影响
蛋白之间发生的交联、聚集及降解情况可以通过SDS-PAGE 电泳图来观察[24]。不同处理MP 的SDS-PAGE图谱如图3 所示。
图3 不同处理对MP 的SDS-PAGE 的图谱的影响
Fig.3 Effects of different treatments on SDS-PAGE spectra of MP
Ⅰ.非还原条件（不加DTT）；Ⅱ.还原条件（加DTT）。
从图3 中可以看出两条明显的条带，分别是肌球蛋白重链（myosin heavy chain，MHC）（200 kDa）和肌动蛋白（43 kDa），这说明肌原纤维蛋白的主要成分为肌球蛋白和肌动蛋白。由图3Ⅰ可知，在非还原条件下，与空白组相比，超声使得浓缩胶顶部的聚合物增多，肌球蛋白重链（MHC）和肌动蛋白（Actin）条带明显减弱，这与超声使MP 的溶解度降低结果相一致（图2Ⅱ）。由图3Ⅱ可知，在还原条件下，MHC 和肌动蛋白条带基本复原，浓缩胶顶部的聚合物几乎完全消失；说明超声引起的蛋白聚集主要是通过二硫键交联引起的。相似地，Li 等[25]也发现超声使金枪鱼MP 的肌球蛋白重链（MHC）条带明显减少，这可能是由于超声处理会造成部分肌原纤维蛋白变性，蛋白分子之间发生聚集或者交联[26]。与空白组相比，在非还原条件下，TG 处理及超声辅助TG 处理组中MHC 和肌动蛋白条带显著变浅；且在还原条件下变浅的条带不能完全恢复，这是由于TG 催化蛋白形成了ε-（γ-谷酰胺）-赖氨酸的异型肽键。超声1 min 辅助TG 处理组中MHC 和肌动蛋白的条带最浅，说明超声辅助处理促进了TG 催化蛋白之间异肽键的形成。
2.4 不同处理对MP 流变行为的影响
利用温度扫描来反映MP 在热诱导凝胶形成过程中流变性能（弹性和黏性）的变化情况，通常用弹性模量G′和黏性模量G″来表示[27]。不同处理对MP 流变性能的影响见图4。
图4 不同处理对MP 流变性能的影响
Fig.4 Effects of different treatments on rheological properties of MP
Ⅰ.弹性模量；Ⅱ.黏性模量。
从图4Ⅰ中可以看出，空白组的G′ 在20～50 ℃随温度增加而上升，这是由于温度增加促使肌球蛋白头部变性聚合形成较为松散的凝胶；在50～55 ℃时，随温度增加G′明显降低，这是由于肌球蛋白尾部开始解螺旋，从而导致蛋白的流动性增强，破坏了蛋白质的网络结构[28]；在55～75 ℃时，G′随温度升高持续上升，这是由于肌球蛋白尾部交联程度增加，凝胶网络结构增强，形成了永久、不可逆的热诱导凝胶。超声处理MP的G′在整个热诱导成胶过程中均低于空白组，说明超声处理在一定程度上破坏了MP 的胶凝性能。TG 的引入显著提高了MP 的G′，这是由于TG 催化蛋白分子内与分子间形成非二硫键共价交联[29]，显著提高了MP在热诱导凝胶过程中的弹性。超声辅助TG 处理组的G′均高于空白组，但依旧低于单独添加TG 组的G′，再次说明超声处理不利于MP 形成热诱导凝胶。
由图4Ⅱ可知，温度为20～50 ℃时，G″随着温度的上升而增加，在50～75 ℃时，G″整体上反而下降。不同处理MP 的G″趋势与G′相似，在整个加热过程中弹性模量G′始终高于黏性模量G″，这说明弹性成分始终高于黏性成分。超声辅助TG 处理MP 的G″高于单独超声处理的G″，但低于单独TG 处理MP 的G″。
2.5 不同处理对MP 凝胶蒸煮损失率和白度的影响
不同处理对MP 凝胶蒸煮损失率和白度的影响如图5 所示。
图5 不同处理对MP 凝胶的蒸煮损失率和凝胶白度的影响
Fig.5 Effects of different treatments on cooking loss and gel whiteness of MP gel
不同字母表示同一指标差异显著（P＜0.05）。
由图5 可知，与空白组相比，超声处理使得MP 凝胶的蒸煮损失率减少，并且随着超声时间的延长，蒸煮损失率逐渐下降。冷利萍[30]也发现超声处理使金线鱼MP 凝胶的蒸煮损失率下降，与本研究结果一致。原因可能是超声促进了蛋白质形成了更加细腻的三维网络结构，更有利于水分的保持。TG 的引入使得MP 凝胶的蒸煮损失率降低至11.1%，超声辅助TG 处理组MP 凝胶（D 和E 组）的蒸煮损失率分别降低至9.1%和9.7%，超声辅助TG 比超声和TG 分别单独使用的效果更好，说明超声辅助TG 在降低MP 凝胶的蒸煮损失率方面有协同作用。由图5 可知，超声辅助TG 处理组的凝胶白度最低，其他处理对MP 凝胶白度的影响并不明显。
2.6 不同处理对MP 凝胶质构特性的影响
硬度、弹性、内聚性、胶黏性、咀嚼性和回复性能够反映MP 蛋白凝胶的质构特性。不同处理对MP 凝胶质构性能的影响见表1。
表1 不同处理对MP 凝胶质构性能的影响
Table 1 Effect of different treatments on texture properties of MP gel
注：同列不同字母表示差异显著（P＜0.05）。
组别硬度/g弹性内聚性胶黏性咀嚼性回复性空白43.3±1.7b0.101±0.010a0.161±0.022a6.13±0.64ab0.622±0.123bcd0.080±0.013a A 36.7±0.6c0.106±0.008a0.173±0.021a5.40±0.31bc0.571±0.014cd0.088±0.013a B 33.9±1.7d0.104±0.001a0.173±0.002a4.83±0.50c0.502±0.054d0.089±0.001a C 48.8±0.8a0.119±0.014a0.193±0.034a5.85±0.34bc0.692±0.038abc0.096±0.014a D 47.5±0.7a0.114±0.018a0.184±0.033a6.57±0.82ab0.743±0.107a0.092±0.018a E 44.7±1.7b0.109±0.014a0.176±0.023a6.88±0.88a0.746±0.004ab0.089±0.014a
与空白组相比，经过超声处理的MP 硬度、胶黏性和咀嚼性均下降，弹性、内聚性和回复性变化并不显著（P＞0.05）。与空白组相比，超声处理时间为1 min时，凝胶的硬度、胶黏性和咀嚼性分别降低了21.7%、21.2%和19.3%。可能是超声的空穴效应和机械效应破坏了蛋白分子间的作用力及热诱导成胶过程中蛋白质分子间的交联。与空白组相比，TG 处理组MP 凝胶的胶黏性下降约4.6%，弹性、内聚性、咀嚼性和回复性无明显变化，但硬度显著增加12.7%。这可能是由于凝胶形成过程中蛋白质分子受热后变性、伸展，为TG 提供了更多的交联位点，有利于蛋白质之间非二硫共价键的形成，同时埋藏在分子内部的疏水性区域暴露出来，使蛋白质之间的疏水相互作用增强，有利于蛋白质凝胶的硬度升高[31]。Sun 等[31]研究发现添加TG 可以增强鸡肉MP 的凝胶性能，与本研究结果相似。超声20 s 辅助TG 使得凝胶硬度明显增加，但超声1 min时，超声辅助TG 处理对凝胶硬度的影响程度减弱，说明适度超声处理与TG 之间具有协同作用。
2.7 不同处理对MP 凝胶微观结构的影响
不同处理对MP 凝胶微观结构的影响如图6所示。
图6 不同处理对MP 凝胶微观结构的影响
Fig.6 Effects of different treatments on microstructure of MP gel
由图6 可知，空白组的MP 凝胶微观结构粗糙，孔径大且分布不均匀。超声处理使凝胶微观结构逐渐均一、有序，结合图5 可知，随着超声时间的增加，孔径逐渐减小，印证了超声处理可降低MP 热诱导凝胶的蒸煮损失率。与空白组相比，单独添加TG 使得MP 热诱导凝胶的微观结构均匀致密，孔径减小，此时蒸煮损失率显著降低（图5），凝胶强度显著增大（表1）。相比于单独添加TG 及单独超声组，超声辅助TG 处理组的MP 凝胶网络结构更加致密、均匀、有序，进一步说明超声辅助TG 处理对MP 凝胶细腻三维网络结构的形成具有协同改善作用。
3 结论
不同处理（超声、TG 及超声辅助TG）均显著改变了MP 的构象，改善了MP 热诱导凝胶的蒸煮损失。随着超声时间延长，MP 的α-螺旋含量、内源性色氨酸荧光强度和溶解度显著降低，蛋白交联聚集情况加剧，导致弹性模量（G′）及凝胶硬度明显下降。TG 和超声辅助TG 处理使MP 的溶解度降低，但凝胶形成能力及持水性明显提高。超声辅助TG 处理使MP 的α-螺旋含量明显增加，在降低MP 凝胶的蒸煮损失率、促进MP形成更加致密、均匀、有序的三维凝胶网络结构方面具有协同作用。因此，适当超声辅助TG 可以在一定程度上改善蛋白构象，提高MP 凝胶的质构特性和持水能力。本研究是在肉蛋白体系中进行的，实际肉体系中超声辅助TG 对肉制品品质的影响还需进一步研究。
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