燕麦属禾本科谷物，分为皮燕麦（Avena sativa L.）和裸燕麦（Avena nuda）两种类型。燕麦富含β-葡聚糖、蛋白质、维生素等营养物质，具有降低胆固醇、抗氧化、降血脂、调节血糖等功效[1-3]。燕麦β-葡聚糖目前作为食品原料或食品添加剂已被美国、澳大利亚、日本等多个国家批准使用，伴随着燕麦β-葡聚糖在食品、医药、护肤品等领域应用迅猛增长，燕麦提取β-葡聚糖后的副产物如何综合利用成为燕麦β-葡聚糖行业迫切需要解决的问题。
燕麦中的蛋白质作为一种优质的谷物蛋白，蛋白含量平均在16%左右，最高可达到20%，蛋白含量在所有谷物粮食中是最高的[3-4]。基于上述燕麦行业背景，对燕麦蛋白的组成、结构、提取及其功能特性的研究现状及进展进行归纳总结，为燕麦蛋白的深入研究及应用奠定基础。
1 燕麦蛋白的成分与结构
1.1 燕麦蛋白的组分
由Osborne分级法分离燕麦蛋白，可将燕麦蛋白分为燕麦清蛋白、燕麦球蛋白、燕麦醇溶蛋白和燕麦谷蛋白，对4种分离蛋白论述如下。
燕麦清蛋白：在燕麦蛋白中清蛋白占比为1%～12%，其中包含一些具有代谢活性的酶类，如蛋白酶、麦芽糖酶、α-淀粉酶和脂肪酶等[5]。燕麦清蛋白的相对分子质量分布在14 kDa～17 kDa、20 kDa～27 kDa和36 kDa～47 kDa 之间，其等电点在 pH4.0～7.5[6]。
燕麦球蛋白：燕麦球蛋白在燕麦蛋白中占比达到70%～80%，是目前研究最多的蛋白组分。燕麦球蛋白呈盐溶性，是主要贮藏蛋白，其中燕麦球蛋白中的12S、7S和3S球蛋白均具有贮藏功能；燕麦球蛋白的主要成分是分子量为53 kDa～58 kDa的12S球蛋白，十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate pol-yacryla mide gel electrophoresis，SDS-PAGE）结果显示分子内包括一个分子量为32 kDa～37 kDa的α亚基和一个分子量为22 kDa～24 kDa的β亚基[7-8]，二者通过二硫键连接，α亚基是酸性多肽，等电点为pH5.5，而β亚基的等电点在pH8.0～10.0，为碱性多肽[9]。除12S球蛋白外，Yang等[9]从燕麦蛋白中还纯化出了3S和7S球蛋白，发现3S球蛋白中含有分子量分别为15 kDa和21 kDa的两种组分，而7S球蛋白中的主要组分是55 kDa的多肽及少量的65 kDa组分。其氨基酸组成相比于12S球蛋白，3S和7S球蛋白中谷氨酸含量偏低，但甘氨酸含量较高。经傅里叶-红外光谱测得燕麦球蛋白的二级结构组成大约为8.5%β-转曲、10.2%α-螺旋，81.3%β-折叠。圆二色光谱结果也表明燕麦球蛋白以β-折叠为主要二级结构[10]。
燕麦醇溶蛋白：燕麦醇溶蛋白常采用一定浓度的乙醇溶液（如70%或52%），在燕麦蛋白中这部分蛋白占比为4%～14%，其分子量为17 kDa～34 kDa，等电点为pH5.0～9.0。燕麦醇溶蛋白含有8个半胱氨酸残基，能形成4个链内二硫键，其构象与小麦类蛋白相似，非重复序列为富含α-螺旋的球状结构，富含脯氨酸的重复序列作为两个独立区块，形成β-转角[8]。
燕麦谷蛋白：谷蛋白在燕麦蛋白中的含量偏低，低于10%。
1.2 燕麦总蛋白中氨基酸的组成
燕麦是任何谷物中氨基酸最平衡的谷物之一，其含有18种氨基酸，包含人体所必需的8种氨基酸，各种氨基酸含量均接近或高于联合国粮食和农业组织（Food&Agriculture Organization，FAO）/联合国世界卫生组织（World Health Organization，WHO）所规定的标准，明显优于大米、面粉等谷物蛋白质中必需氨基酸的构成比例[7]。蛋白质的营养质量通常用蛋白质消化校正氨基酸评分（protein digestibility corrected amino acid score，PDCAAC）来描述。根据真回肠氨基酸消化率和赖氨酸利用率或真粪氮消化率确定的氨基酸参考比率结果见表1[11]。
表1 7种蛋白源的可消化必需氨基酸参考比和最低蛋白质消化校正氨基酸评分
Table 1 Lowest digestible indispensable amino acid reference ratios and protein digestibility-corrected amino acid referent ratios of 7 protein sources
氨基酸参考比例煮熟的豌豆 煮熟的大米 煮熟的燕麦片 小麦麸 烤花生 大米浓缩蛋白 玉米早餐麦片赖氨酸 0.992 0.595 0.542 0.411 0.434 0.371 0.012色氨酸 1.470 1.850 1.750 1.740 1.280 1.380 0.228异亮氨酸 1.250 1.100 1.130 0.689 0.788 1.160 0.881亮氨酸 1.040 0.989 1.100 0.664 0.766 1.110 2.050蛋氨酸+半胱氨酸 0.579 1.040 1.950 0.888 0.883 1.220 0.975缬氨酸 0.870 0.927 0.827 0.542 0.560 1.120 0.707组氨酸 1.010 1.090 1.110 1.040 1.070 1.030 1.070苏氨酸 1.120 0.757 0.884 0.595 0.574 1.010 0.652酪氨酸+苯丙氨酸 1.360 1.630 1.660 0.927 1.310 1.830 1.750项目
续表1 7种蛋白源的可消化必需氨基酸参考比和最低蛋白质消化校正氨基酸评分
Continue table 1 Lowest digestible indispensable amino acid reference ratios and protein digestibility-corrected amino acid referent ratios of 7 protein sources
注：采用0.5岁～3岁儿童氨基酸需取量模式计算可消化必需氨基酸参照比例；根据反应性赖氨酸含量和利用胍基化法测定的赖氨酸有效性；根据0.5岁～3岁儿童的氨基酸需求模式计算出最低的PDCAAS比例。对于赖氨酸为限制性氨基酸的蛋白质源，其比值以常规氨基酸分析方法测定的总赖氨酸含量为基础。
项目氨基酸参考比例煮熟的豌豆 煮熟的大米 煮熟的燕麦片 小麦麸 烤花生 大米浓缩蛋白 玉米早餐麦片最低可消化必需氨基酸评分参考比例（digestible in dispensible amino acid score，DIAAS）0.579 0.595 0.542 0.411 0.434 0.371 0.012最低蛋白质消化率校正的氨基酸评分参考比例（PDCAAS）0.575 0.562 0.611 0.479 0.464 0.382 0.071
由表1可知，煮熟的燕麦片蛋白质消化校正氨基酸评分远高于豌豆、大米、小麦麸、花生来源的蛋白质。
谷氨酸是燕麦蛋白中含量最多的氨基酸，含量约25%，其次是天冬氨酸和亮氨酸，含量分别为8.9%和7.4%[12]。燕麦蛋白脯氨酸的含量不到小麦、大麦等麦类谷物的一半，仅为4.7%[13]。燕麦球蛋白中谷氨酸和天冬氨酸含量分别为24.2%和8.8%，这两种氨基酸对脑细胞发育和增强记忆力有良好的促进作用。燕麦中含有更多的赖氨酸，赖氨酸能有效促进幼儿生长和发育，其在水溶性蛋白组分中最为丰富[13]。
1.3 燕麦蛋白中多肽的组成
通过SDS-PAGE技术分析燕麦分离蛋白的多肽亚基组成，从燕麦分离蛋白和蛋白标准样品的SDSPAGE还原凝胶电泳的结果可以看出燕麦分离蛋白的6条多肽分子条带主要在14.0 kDa～66.0 kDa之间，分子量MWs为36.0 kDa和22.0 kDa的两个条带多肽含量最高，占蛋白分子总量的80%以上[10]。
2 燕麦蛋白的提取研究进展
2.1 碱提酸沉法
碱提酸沉法制备燕麦蛋白的一般工艺流程为燕麦→预处理→碱液浸提→离心→酸沉→离心→沉淀洗涤→干燥→燕麦蛋白。
近几年关于碱提酸沉法提取燕麦蛋白的研究较多[14-20]。近几年碱提酸沉法提取燕麦蛋白的条件及结果见表2。
表2 碱提酸沉法提取燕麦蛋白的研究文献汇总
Table 2 Conditions for extraction of oat protein by alkaliextraction and acid-precipitation method
因素参考文献（g/mL）[14]45 40 10.0 1∶25 34.00[15]102 45 10.5 1∶13 68.46[16]30 40 9.6 1∶9 47.34[17]90 45～50 9.5 1∶10 67.24[18]90 50 10.0 1∶9 60.37[19]72 35 11.0 1∶20 64.47[20]174 25 10.4 1∶6.7 10.20提取率/%时间/min 温度/℃ pH值 料液比/
由于燕麦中的脂肪含量较高，因此在使用碱提酸沉法提取燕麦蛋白前，需对燕麦进行脱脂处理。张杰等[15]的研究表明，石油醚可以有效去除燕麦蛋白中的脂肪，提取出的燕麦蛋白经过石油醚3次浸泡脱脂后，其纯度可达到86.35%，但还会残留少量脂肪。刘光明等[17]、曹辉等[18]、徐向英等[19]采用超临界二氧化碳萃取技术对燕麦粉进行脱脂处理，再经喷雾干燥后得到燕麦蛋白。刘刚[20]将燕麦蛋白经过乙醚3次浸泡脱脂后，其纯度可达到94.73%，研究表明乙醚的脱脂效果较好，能明显提高燕麦蛋白的纯度，但同时造成了蛋白质的损失。
2.2 酶法提取
由于燕麦蛋白中以球蛋白为主，水溶性差。碱提酸沉法制备的燕麦蛋白质水溶性不好。酶法提取过程中添加一系列酶类，特别是蛋白酶，使燕麦蛋白变成可溶性的多肽而被提取出来，产物的水溶性和纯度大大提高[21-24]。一般工艺流程为燕麦→酶法提取→灭酶→离心→上清液等电点沉淀→离心→沉淀物水洗至中性→干燥→燕麦蛋白。
张晓平等[21]采用酶法提取燕麦蛋白，分别研究碱性蛋白酶、复合蛋白酶和中性蛋白酶这3种不同蛋白酶及其用量对燕麦蛋白提取率的影响，并最终确定Alcalase为最适合提取燕麦蛋白酶制剂，确定最佳提取工艺条件为料液比1∶22（g/mL）、加酶量3%、温度65℃、pH8.5、提取时间180 min。此条件下，提取率达到85.34%。刘建垒等[22]采用酶法提取脱脂燕麦全粉中的燕麦蛋白，结果表明碱性蛋白酶的提取效率最高，最优提取工艺条件为料液比1∶18（g/mL）、加酶量11.358 U/g、pH10.5、温度 53.49℃、提取时间 60 min。此条件下，燕麦蛋白的提取率、纯度以及得到的等电点分别为84.09%、89.16%、4.4。魏决等[23]采用复合酶法来提取燕麦中的燕麦蛋白，采用不同浓度的NaCl溶液和质量比为2∶1∶1的淀粉酶、纤维素酶和木聚糖酶的复合酶来浸提燕麦蛋白，最优提取工艺条件为盐浓度8%、复合酶用量3.5 U/g、温度40℃、反应时间4 h。该条件下，燕麦蛋白的提取率和纯度分别为67.5%、91.4%。
2.3 复合提取法
2.3.1 超声波辅助酶法
萨如拉等[24]采用超声波辅助酶法提取燕麦蛋白，通过单因素试验结合正交试验着重研究超声时间、加酶量和加水量对燕麦蛋白提取率的影响，并确定最优的提取工艺条件为超声时间1 h、加水量60 mL、加酶量0.06 mg。在该条件下，燕麦蛋白提取率为31.40%。吴素萍[25]采用超声波辅助酶法确定最佳提取燕麦蛋白的工艺条件为超声时间25 min、料液比1∶8（g/mL）、超声功率40 W、粉碎度40目、超声温度50℃、超声时间 25 min、加酶量 1.1%、pH8、酶解时间 1.5 h、酶解温度45℃。在该条件下，燕麦蛋白的提取率为80.3%。
2.3.2 碱酶两步法
碱酶两步法是碱法和酶法的结合，即先用稀碱溶液使蛋白质溶解，除去燕麦中的淀粉，使燕麦蛋白和淀粉初步分离，然后利用酶水解蛋白液中的淀粉，进一步提高蛋白的纯度。李桂娟等[26]采用碱酶两步法使燕麦蛋白提取率由碱提工艺的46.73%提高至58.57%，纯度由69.75%提升至86.65%。张晓斌[27]采用碱酶两步法提取纯化燕麦蛋白，通过单因素试验和正交试验首先确定最佳的燕麦蛋白提取工艺，再通过α-淀粉酶和β-淀粉酶纯化分离出燕麦蛋白，燕麦蛋白的提取率由86.4%降至86.2%，其纯度由61.2%提高至72.8%。管骁等[28]通过改造传统提取燕麦蛋白的碱提酸沉法工艺，将燕麦蛋白的提取率由46.73%提高至62.58%。证明β-葡聚糖酶能快速有效地分解纤维成分，迅速降低溶液黏度，从而提高蛋白质的提取率。韩扬等[29]在用碱浸提燕麦蛋白前先用β-葡聚糖酶和α-淀粉酶酶解除去淀粉，得到最优的提取工艺条件为料液比1 ∶20（g/mL）、反应时间 2 h、溶液含碱量 1.0 mol/L。在该提取条件下，蛋白的水解度为30%左右。
2.4 不同提取方法的讨论与比较
由以上总结的提取方法可知，不同的提取方法都有各自的优缺点。碱提酸沉法的生产工艺简单、生产周期短，是目前研究者们用于分离谷物蛋白的主要方法，但其缺点也不可忽视，如蛋白质的提取率较低，纯度也不高[30]，酸沉淀分离不出清蛋白[31]，且碱法提取会使蛋白的一些性质发生变化，破坏氨基酸的结构，降低蛋白质的营养价值，还会形成有毒物质，使肾脏功能受损。而酶法提取的优点在于其设备简单，反应条件较温和且容易控制，副产物少，对蛋白质的提取率高于碱提酸沉法，其料液比也较小，降低水、碱及能量的消耗量，为工业生产创造了条件[32]。在酶法提取中，一定程度的酶解可以改善产品的水溶性[33]。
3 燕麦蛋白功能特性研究进展
3.1 食品加工特性
植物蛋白因其来源丰富，原料成本低，且具有良好的食品加工特性而被广泛应用于食品加工的各个领域中。蛋白质的加工功能特性包括溶解性、乳化性、持水性和持油性等，被定义为蛋白质在食品加工、储藏、销售过程中发挥重要作用的性质。
3.1.1 溶解性
燕麦蛋白的溶解性和提取pH值以及提取的技术手段相关，4＜pH值＜6时，燕麦蛋白的溶解性最低（低于12%），当pH值低于4或大于6时，溶解性均有提升[34-37]。这是由于在等电点附近时，蛋白质分子所带表面电荷少，分子间的静电排斥力减弱，蛋白质更易碰撞、聚集而产生沉淀。
3.1.2 持水性和持油性
蛋白质结构中因存在亲水性的极性侧链，具有吸收和保留住食物中水分的能力，因此可以减少食物在烹调过程中水分的流失。管骁等[38]研究燕麦麸浓缩蛋白及各蛋白组分的持油、持水性后得出结果，见表3。
表3 燕麦麸浓缩蛋白及各蛋白组分的持水/油性
Table 3 Water-holding and oil-holding capacities of oat bran protein concentrate and oat bran protein fractions
组分持油性/（mL/g）持水性/（mL/g）球蛋白 2.0±0.2 1.7±0.1醇溶蛋白 2.2±0.3 1.3±0.1清蛋白 2.6±0.1 3.2±0.2谷蛋白 2.7±0.1 2.5±0.2燕麦麸浓缩蛋白 2.5±0.2 1.9±0.1
由表3可以看出，球蛋白和醇溶蛋白的持水能力要远低于清蛋白和谷蛋白，一般蛋白质的溶解性越好，其持水能力越差[39]。谷蛋白的溶解性较差，因此其持水能力较好[38]。清蛋白的高持水性可能是其中所含较高含量的大分子糖类所引起的。
3.1.3 起泡及乳化特性
蛋白质分子具有典型的两亲结构，其作为起泡剂具有一定的起泡能力和泡沫稳定性。许英一等[37]的研究发现燕麦蛋白的起泡性在等电点附近最差，而蛋白的起泡性在偏离等电点后随pH值的升高先增大后减小。管骁等[38]通过测定燕麦麸浓缩蛋白、清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和谷蛋白的起泡能力和泡沫稳定性后发现，清蛋白的起泡能力随pH值的升高而增强，且其起泡能力要优于其他4种组分，但泡沫稳定性较差。另外，除清蛋白外，其他4种蛋白组分在等电点附近的起泡能力均较弱，偏离等电点后会增强。刘刚[20]研究蛋白质浓度和pH值对泡沫稳定性的影响后发现，燕麦蛋白在相同的pH值下，其起泡能力和泡沫稳定性都随蛋白质浓度的增加而增强，而在相同蛋白质浓度下，起泡能力随pH值的增加先减小后增大，且在pH值为5时起泡能力最差，而泡沫稳定性随pH值的升高先增大后减小。在pH值为5时泡沫稳定性最好。岳健雄[10]的研究发现燕麦蛋白在碱性条件下pH值为9.0时的起泡能力强于pH3.0和pH7.0。
许英一等[40]的研究发现燕麦蛋白的乳化活力在pH值接近蛋白质的等电点时降低，并认定影响燕麦蛋白乳化性质的主要因素是蛋白质的溶解度，还发现当燕麦中的脂肪被脱去时也会导致燕麦浓缩蛋白的乳化活力下降。管骁等[38]的研究发现清蛋白的乳化活性在pH值为中性时较低，而在强酸或强碱环境下均增强。而其他4种蛋白组分乳化曲线类似于溶解曲线。刘刚[20]的研究发现燕麦蛋白在相同蛋白质浓度条件下时，其乳化性随pH值的升高先减小后增加再减小，乳化稳定性则随pH值的升高先增加后减小。而在相同的pH值条件下时，燕麦蛋白的乳化性和乳化稳定性均随蛋白质浓度的增加而提高。
3.1.4 凝胶特性
在温度90℃～100℃、以及pH9.7的碱性条件下加热燕麦蛋白，可以形成质地光滑和具有良好持水能力的坚固凝胶。形成凝胶至少需要5%的燕麦蛋白浓度（pH9.7、0.2 mol/L NaCl，、100 ℃加热 20 min）。燕麦蛋白浓度大于5%且高达12%时能增加凝胶的硬度。Nietonieto等[41]研究发现，在pH值为5～9、温度120℃条件下形成的热诱导凝胶可通过局部水解增加其硬度，尤其是在pH值为9时形成的凝胶。试验结果表明，添加菊粉（0.1%～0.5%）可以增加热诱导燕麦蛋白凝胶（富含14%蛋白质）的凝胶强度，特别是在中性pH值条件下。研究者还发现燕麦蛋白系统中热诱导凝胶的形成是六角体分离和随后由反应性极强的单体形成的氢键和疏水键引起的[41]。
Brückner-gühmann 等[42]研究比较了富含燕麦浓缩蛋白、燕麦分离蛋白或脱脂奶粉的高蛋白酸奶的脱水效果。观察到富含燕麦分离蛋白和脱脂奶粉酸奶的脱水率较高，而富含燕麦浓缩蛋白的酸奶由于燕麦浓缩蛋白中淀粉含量高，淀粉在酸奶生产过程中形成凝胶，从而导致其脱水率较低。研究表明，燕麦浓缩蛋白可被认为是混合酸奶生产中脱脂奶粉的良好替代品，它的加入使口感得到了改善。
3.2 燕麦蛋白的改性
用胰蛋白酶、碱性蛋白酶或葡萄糖苷酶进行的酶促处理使燕麦蛋白的三级结构和分子量减少，增加了蛋白质二级结构和暴露的疏水侧链的柔韧性，从而提高了燕麦蛋白的溶解性、发泡性和乳化性[43-45]。天然燕麦蛋白只有在碱性pH值和加热阶段（110℃～120℃）才能形成强凝胶，而在酸性和中性pH值条件下，形成的凝胶较弱，持水能力差[41]。风味酶和胰蛋白酶的部分水解改善了燕麦蛋白凝胶特性，使凝胶在pH值为9时具有与蛋清蛋白相当的机械强度[41，46]。研究表明，与天然蛋白质相比，通过酰化化学修饰可使蛋白质的乳化发泡能力增强，乳化发泡稳定性下降[47]。在受控的干热条件下进行的美拉德反应可使燕麦蛋白与多糖（如平菇β-葡聚糖和右旋糖聚糖）共轭，与燕麦分离蛋白相比，所产生的共轭物具有更好的溶解性、乳化性和热稳定性[48]。添加低浓度菊粉（0.1%～0.5%）可在中性pH值条件下形成强燕麦蛋白凝胶[46]。燕麦蛋白的冷凝凝胶是通过向预热的蛋白质悬浮液中添加Ca2+或葡萄糖-δ-内酯来实现的，在此过程中蛋白质变性，然后形成可溶性蛋白聚合物[9，49]。表4总结了几种用于改变燕麦蛋白功能特性的处理方法。
表4 燕麦蛋白改性方法
Table 4 Modification methods of oat protein
处理方法 对结构的影响 对功能特性的影响 参考文献用胰蛋白酶、碱性蛋白酶或葡萄糖苷酶进行的酶促处理减少了三级结构和分子量；增加了蛋白质二级结构和暴露的疏水侧链的柔韧性提高了燕麦蛋白的溶解性、发泡性、乳化性和凝胶特性[4 1，4 3-4 6]酰化作用 酰基的形成 乳化发泡能力增强，乳化发泡稳定性下降 [4 7]受控干热条件下的美拉德反应 使燕麦蛋白与多糖（如平菇β-葡聚糖和右旋糖聚糖）共轭与燕麦分离蛋白相比，所产生的共轭物具有更好的溶解性、乳化性和热稳定性[4 8]添加菊粉 形成可溶性聚合体 增强凝胶特性 [4 6]添加C a 2+或葡萄糖-δ-内酯 蛋白质变性形成可溶性蛋白质聚合物 增强凝胶特性 [9，4 9]
3.3 生物活性方面特性
3.3.1 生物活性肽
生物活性肽是指那些相对分子质量小于6 000 Da且具有特殊功能的肽类，是一类多功能因子，不仅能作为氨基酸的供体，易消化吸收，而且具有一系列的生理调节功能，如降血压、抗氧化、抗血栓、抑制细菌、抗病毒、抗癌、降胆固醇、改善矿物质吸收和运输、免疫调节、促进生长等[50]。
3.3.2 抗氧化活性
研究表明，燕麦蛋白肽具有良好的抗氧化特性。燕麦是天然抗氧化剂的重要来源之一[51]。马萨日娜[52]的研究表明裸燕麦蛋白酶解物与谷蛋白酶解物清除O2-·、·OH、DPPH·和过氧化氢的能力以及还原能力较好，其浓度与其抗氧化活性呈一定的量效关系。
蔺瑞[53]的研究表明：裸燕麦球蛋白、酶解物、分离组分I、分离组分Ⅱ对·OH、O2-·、DPPH·的清除能力均随裸燕麦球蛋白酶解物终浓度的增加而提高，呈现量效关系符合二次曲线方程，且组分Ⅱ清除3种自由基的能力高于其他3个组分。郑召君等[54]的研究表明：燕麦蛋白及酶解产物对DPPH·的清除率随蛋白质量浓度的增加而上升，水解度为4%的燕麦蛋白酶解产物对DPPH自由基的清除作用最强，且燕麦蛋白酶解产物有助于活性肽的释放，从而提高燕麦蛋白的抗氧化能力。
3.3.3 α-葡萄糖苷酶抑制剂活性及降糖作用
α-葡萄糖苷酶抑制剂能竞争性地抑制小肠酶-糖苷酶，使餐后血糖水平上升的速度减缓，增加胰高血糖素样肽-1（glucagon-like peptide-1，GLP-1）的产生，从而增加胰岛素分泌[55]。因而α-葡萄糖苷酶抑制剂具有防治糖尿病的作用。
Zhang等[56]的体外实验结果表明，燕麦蛋白肽具有α-葡萄糖苷酶抑制剂活性，而动物实验证明高剂量的燕麦多肽（氨基酸序列FLQPNLDEH、DLELQNNVFPH、TPNAGVSGAA、AGAGAGGKH）对stz-诱导的糖尿病小鼠具有降糖活性，可通过减少食物摄入量、刺激胰岛素分泌和改善胰岛素敏感性，提高糖原生成。结果表明，燕麦肽的抗糖尿病作用可能与多种机制有关，如刺激胰岛素分泌和胰岛素增敏、促进糖原生成等。
4 展望
近年来，国内外对燕麦蛋白提取的研究较多，主要集中于提取方法的优化这方面，总体而言，碱提酸沉法的工艺简单，生产周期短，是研究者们用于分离燕麦蛋白的主要方法，同时其他提取技术，如酶、膜技术、超声波技术，应用到燕麦蛋白提取，可以达到提高燕麦蛋白提取率和纯度的目的。
就燕麦蛋白的加工特性来说，燕麦蛋白具有良好的乳化性，pH值和浓度是两个比较重要的影响因素，蛋白酶水解、脱酰胺化改性可提高燕麦蛋白的水溶性，乙酰化和琥珀酰化法化学改性能提高其乳化稳定性。燕麦蛋白的营养保健特性好，氨基酸组成较全面，必需氨基酸含量较其他粮食作物高两倍左右，是一种优质的植物蛋白。关于燕麦蛋白活性肽的研究报道很少，目前的研究涉及到了燕麦蛋白肽的抗氧化特性，α-葡萄糖苷酶抑制剂活性、降糖活性，建议针对燕麦蛋白肽的制备方法及其相应的生物活性的特点、差异性等开展研究，以推动燕麦蛋白的商业化应用。
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